4.1B-Inhibitoren umfassen ein breites Spektrum an chemischen Verbindungen, die die funktionelle Aktivität von 4.1B über verschiedene biochemische Wege beeinflussen. Staurosporin und Chelerythrin, beides starke Kinaseinhibitoren, reduzieren die Phosphorylierung von Proteinen, die mit 4.1B interagieren können, und hemmen so möglicherweise dessen Rolle bei der Aufrechterhaltung der Zellform und -stabilität. In ähnlicher Weise zielt Bisindolylmaleimid I auf PKC, eine Kinase, die Substrate phosphoryliert, die mit 4.1B interagieren, und damit möglicherweise dessen Fähigkeit beeinträchtigt, die Zellintegrität zu unterstützen. Das Aktin-Zytoskelett, das für die Funktion von 4.1B unerlässlich ist, wird durch Cytochalasin D und Latrunculin A, beides Inhibitoren der Aktinpolymerisation, gestört. Diese Störung beeinträchtigt die Fähigkeit von 4.1B zur Gerüstbildung, was sich auf die Zellmorphologie und die Signaltransduktion auswirkt. Darüber hinaus verringern ML-7 und Blebbistatin durch die Hemmung von MLCK bzw. Myosin-II-ATPase die Spannung des Zytoskeletts und die Kontraktilität, wodurch sie indirekt die strukturelle Unterstützung von 4.1B durch die Plasmamembran beeinträchtigen.
Calyculin A führt durch die Hemmung der Proteinphosphatasen PP1 und PP2A zu einem hyperphosphorylierten Zustand innerhalb der Zelle, wodurch die Interaktion von 4.1B mit den Elementen des Zytoskeletts gestört werden könnte. Y-27632, ein ROCK-Inhibitor, und W-7, ein Calmodulin-Antagonist, verändern die Dynamik des Aktin-Zytoskeletts bzw. die Calcium-Calmodulin-abhängigen Prozesse, die für die Verankerungsfunktion von 4.1B entscheidend sind. Die genauen Mechanismen, durch die diese Inhibitoren wirken, sei es durch die Destabilisierung der direkten physikalischen Struktur, zu der 4.1B beiträgt, oder durch die Veränderung der Signalwege, an denen 4.1B beteiligt ist, zeigen das komplizierte Gleichgewicht der zellulären Prozesse, an deren Regulierung 4.1B beteiligt ist. Indem sie auf spezifische Wege und Enzyme abzielen, offenbaren diese Inhibitoren die vielschichtige Rolle von 4.1B bei der Organisation des Zytoskeletts, der zellulären Morphologie und möglicherweise der Signalübertragung und verdeutlichen das komplexe Zusammenspiel von struktureller und funktioneller Dynamik innerhalb der Zelle.
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Staurosporine | 62996-74-1 | sc-3510 sc-3510A sc-3510B | 100 µg 1 mg 5 mg | ¥925.00 ¥1726.00 ¥4468.00 | 113 | |
Staurosporin ist ein potenter Inhibitor von Proteinkinasen. Durch die Hemmung eines breiten Spektrums von Kinasen könnte es die Phosphorylierungsereignisse unterdrücken, die für die Gerüstfunktion von 4.1B erforderlich sind, die für die Aufrechterhaltung der Zellform und möglicherweise für die Signaltransduktion, die für Zelladhäsionsprozesse relevant ist, von entscheidender Bedeutung ist. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A | 10 µg 100 µg | ¥1839.00 ¥9026.00 | 59 | |
Calyculin A ist ein Inhibitor der Proteinphosphatasen 1 (PP1) und 2A (PP2A). Da PP1 und PP2A den Phosphorylierungsstatus vieler Proteine regulieren, kann ihre Hemmung zu einer Hyperphosphorylierung führen, die wiederum die Interaktion von 4.1B mit seinen Bindungspartnern im Zytoskelett hemmen kann, wodurch die Organisation des Zytoskeletts und die damit verbundenen Signalwege gestört werden. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | ¥1862.00 ¥5483.00 | 64 | |
Cytochalasin D stört die Aktinfilamente. Da 4.1B mit dem Aktinzytoskelett assoziiert ist, könnte die Depolymerisation der Aktinfilamente durch Cytochalasin D die Fähigkeit von 4.1B hemmen, die Form und Stabilität der Zelle aufrechtzuerhalten, wodurch seine funktionelle Aktivität gehemmt wird. | ||||||
Bisindolylmaleimide I (GF 109203X) | 133052-90-1 | sc-24003A sc-24003 | 1 mg 5 mg | ¥1185.00 ¥2730.00 | 36 | |
Bisindolylmaleimid I ist ein spezifischer Inhibitor der Proteinkinase C (PKC). Da PKC an der Phosphorylierung von Proteinen beteiligt ist, die mit 4.1B interagieren, kann die Hemmung von PKC zu einer Verringerung der phosphorylierungsabhängigen Konformationsänderungen und Interaktionen von 4.1B mit anderen Zytoskelettelementen führen, wodurch seine Funktion gehemmt wird. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | ¥2098.00 ¥7976.00 | 88 | |
Y-27632 ist ein Inhibitor der Rho-assoziierten Proteinkinase (ROCK). Da ROCK an der Organisation des Aktin-Zytoskeletts beteiligt ist, kann seine Hemmung zu Veränderungen der Zellform und -motilität führen. Da 4.1B mit dem Zytoskelett assoziiert ist, könnte die Hemmung von ROCK indirekt die strukturelle Rolle hemmen, die 4.1B bei der Zellmorphologie und -motilität spielt. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | ¥1027.00 ¥3012.00 | 13 | |
ML-7 ist ein Inhibitor der Myosin-Leichtkettenkinase (MLCK). MLCK spielt eine Rolle bei der Kontrolle der Phosphorylierung von Myosin-Leichtketten, die für die Aktin-Myosin-Kontraktilität von entscheidender Bedeutung ist. Die Hemmung von MLCK durch ML-7 kann die Spannung innerhalb des Zytoskeletts verringern, was sich auf die mechanische Stabilität auswirken könnte, die 4.1B der Plasmamembran und den damit verbundenen Strukturen verleiht. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | ¥2065.00 ¥3531.00 ¥5235.00 ¥10628.00 ¥19439.00 | 7 | |
Blebbistatin ist ein Inhibitor der Myosin-II-ATPase-Aktivität. Durch die Hemmung von Myosin II kann Blebbistatin die Kontraktilität und Form der Zellen beeinflussen, die vom Actomyosin-Netzwerk abhängen. Da 4.1B mit dem Aktin-Zytoskelett verbunden ist, kann eine Veränderung der Dynamik von Myosin II indirekt die Rolle von 4.1B bei der Aufrechterhaltung der Zellintegrität und -morphologie hemmen. | ||||||
W-7 | 61714-27-0 | sc-201501 sc-201501A sc-201501B | 50 mg 100 mg 1 g | ¥1873.00 ¥3452.00 ¥18897.00 | 18 | |
W-7 ist ein Calmodulin-Antagonist, der Calcium-Calmodulin-abhängige Prozesse hemmt. Da 4.1B potenziell mit Proteinen interagiert, die durch Calcium-Calmodulin-Signale reguliert werden, wie z. B. Spektrin, kann die Hemmung dieses Signalwegs die Stabilität und Funktion des Spektrin-Aktin-Netzwerks verändern und indirekt die damit verbundenen funktionellen Aktivitäten von 4.1B hemmen. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | ¥2990.00 ¥9195.00 | 36 | |
Latrunculin A bindet an Aktinmonomere und verhindert deren Polymerisation. Die Unterbrechung der Aktinfilamente kann die Verankerungsfunktion von 4.1B hemmen, die für seine Rolle bei der Aufrechterhaltung der Zellform und möglicherweise bei Signaltransduktionsprozessen im Zusammenhang mit dem Zytoskelett von entscheidender Bedeutung ist. | ||||||
Chelerythrine | 34316-15-9 | sc-507380 | 100 mg | ¥6092.00 | ||
Chelerythrin ist ein Inhibitor von PKC. Da PKC mehrere Substrate phosphoryliert, die mit 4.1B interagieren können, kann die Hemmung von PKC durch Chelerythrin die funktionelle Aktivität von 4.1B verringern, indem es seinen Phosphorylierungszustand und seine Wechselwirkungen mit anderen Proteinen des Zytoskeletts verändert und dadurch die Zellstruktur und Signalübertragung beeinflusst. | ||||||