Ser/Thr Protein Kinase 抑制因子

HA-100二盐酸盐是一种强效丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶抑制剂，其独特之处在于能够选择性调节信号传导通路中的磷酸化反应。这种化合物具有独特的结合亲和力，能够与特定的激酶结构域进行定向相互作用，从而影响下游细胞过程。这种化合物在水环境中的稳定性增强了其动力学特性，从而能够实现高效的抑制作用。这种特异性和反应性使其成为生物化学研究中剖析激酶相关机制的宝贵工具。

SB 203580是一种丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶的选择性抑制剂，其独特之处在于能够破坏特定的磷酸化级联反应。它对靶向激酶的ATP结合位点具有高结合亲和力，从而改变酶的活性并调节细胞信号通路。该化合物的结构特征有助于形成独特的分子相互作用，从而增强其选择性和效力。其动力学特性使其能够精确控制激酶活性，成为研究细胞机制的重要试剂。

Rottlerin是一种强效的丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶抑制剂，其与激酶结构域的独特相互作用可改变底物特异性和磷酸化动力学。它优先作用于催化位点，影响下游信号通路。Rottlerin独特的结构基序增强了其结合亲和力，从而能够选择性调节激酶活性。这种特异性为研究细胞过程的调节机制提供了新思路，使其成为生物化学研究中的宝贵工具。

Rp-cAMPS是一种丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶的选择性激活剂，其特点是能够模拟环状AMP。这种化合物通过与调节域的独特相互作用来增强激酶活性，促进构象变化，从而促进底物结合。其动力学特征表明其作用迅速，影响磷酸化速率和下游信号级联。Rp-cAMPS的结构特征使其具有特殊性，成为研究激酶介导的细胞功能的重要探针。

索拉非尼是丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶的一种强效抑制剂，具有独特的结合亲和力，可破坏激酶活性位点内的ATP相互作用。其结构构象允许与特定激酶选择性结合，调节其活性并改变下游信号通路。该化合物的动力学特性揭示了一种竞争性抑制机制，影响磷酸化动力学和细胞反应。索拉非尼独特的分子相互作用使其成为剖析激酶相关生物过程的宝贵工具。

CX-4945 是 Ser/Thr 蛋白激酶的选择性抑制剂，其特点是能与 ATP 结合袋高度特异性结合。这种化合物能改变靶激酶的构象动力学，从而降低其催化活性。其独特的相互作用特征可以调节关键的信号级联，影响细胞的增殖和存活。CX-4945 的反应动力学表明它具有非竞争性抑制机制，从而为研究激酶调控提供了新的视角。

H-89二盐酸盐是一种强效的丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶抑制剂，其独特之处在于能够通过与激酶结构域的独特相互作用来破坏ATP的结合。这种化合物具有独特的机制，能够影响各种底物的磷酸化状态并改变下游信号通路。其动力学特征表明这是一种可逆抑制，能够动态调节激酶活性和细胞反应。H-89的特异性凸显了其在调节关键细胞过程中的作用。

Melittin是一种从蜂毒中提取的多肽，作为丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶激活剂具有独特的性质。它与脂质膜相互作用，增强膜流动性并促进激酶的招募。这种相互作用可以改变磷酸化动力学，影响各种信号级联。Melittin的快速动力学使其能够快速调节激酶活性，使其成为细胞信号网络中的有效试剂。它的两亲性使其能够有效穿透细胞膜。

MK-2206二盐酸盐是一种选择性Akt蛋白激酶的变构抑制剂，因其调节细胞存活和代谢信号传导途径的独特能力而闻名。通过与Akt激酶结构域结合，它诱导构象变化，从而破坏底物结合和磷酸化。这种选择性抑制改变了下游信号级联，影响细胞对生长因子的反应。其独特的机制允许对细胞过程进行细微调节，使其成为激酶研究中的关键角色。

PKI (5-24) 是一种有效的 Ser/Thr 蛋白激酶抑制剂，其特点是能够选择性地破坏对各种细胞功能至关重要的磷酸化事件。它与 ATP 结合位点相互作用，导致构象转变，从而阻止底物进入。这种抑制作用会影响关键的信号通路，从而影响细胞周期调节和细胞凋亡等过程。它独特的动力学特性可精确调节激酶活性，使其成为生化研究的重要工具。