Von Hippel Lindau/VHL Antikörper (G-7): sc-17780

Der VHL-Antikörper (G-7) ist ein monoklonaler IgG1-Kappa-Leichtketten-Antikörper aus Mäusen, der das von-Hippel-Lindau-(VHL)-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Anwendungen wie Western Blot, Immunpräzipitation, Immunfluoreszenz, Immunhistochemie und ELISA nachweist. Der VHL (G-7)-Antikörper wird sowohl in nicht konjugierter als auch in verschiedenen konjugierten Formen angeboten, darunter Agarose, Meerrettichperoxidase, Phycoerythrin, Fluoresceinisothiocyanat und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Das VHL-Protein spielt eine entscheidende Rolle als Tumorsuppressor, und Personen mit Keimbahnmutationen im VHL-Gen haben ein erhöhtes Risiko, verschiedene Arten von Tumoren zu entwickeln, darunter Nierenkarzinome, Hämangioblastome des zentralen Nervensystems und Phäochromozytome. Eine der Hauptfunktionen des VHL-Proteins ist die Interaktion mit dem Elongin (SIII)-Komplex, der für die Regulierung der Genexpression unerlässlich ist. Der Elongin-Komplex besteht aus drei Untereinheiten: Elongin A, das transkriptionell aktiv ist, und zwei regulatorische Untereinheiten, Elongin B und Elongin C. VHL bindet an Elongin B und C und hemmt dadurch die transkriptionelle Aktivität des Komplexes, die für die Aufrechterhaltung normaler zellulärer Funktionen und die Verhinderung der Tumorentstehung unerlässlich ist. Darüber hinaus wurden verschiedene VHL-Isoformen identifiziert, die durch alternatives Spleißen entstehen, und die Molekulargewichte können sich zwischen den Arten unterscheiden, was die Komplexität und Bedeutung von VHL für die zelluläre Regulation und die Krebsbiologie unterstreicht.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

Von Hippel Lindau/VHL Antikörper (G-7) Literaturhinweise:

1. HIFalpha wird durch Prolin-Hydroxylierung gezielt durch VHL zerstört: Auswirkungen auf die O2-Sensorik.  |  Ivan, M., et al. 2001. Science. 292: 464-8. PMID: 11292862
2. TBK1 ist ein synthetisches tödliches Ziel bei Krebs mit VHL-Verlust.  |  Hu, L., et al. 2020. Cancer Discov. 10: 460-475. PMID: 31810986
3. Gezielter Abbau von onkogenem KRASG12C durch VHL-rekrutierende PROTACs.  |  Bond, MJ., et al. 2020. ACS Cent Sci. 6: 1367-1375. PMID: 32875077
4. Schnelle und direkte Kontrolle der Zielproteinspiegel mit VHL-rekrutierenden dTAG-Molekülen.  |  Nabet, B., et al. 2020. Nat Commun. 11: 4687. PMID: 32948771
5. VHL-basierte PROTACs als potenzielle Therapeutika: Aktuelle Fortschritte und Perspektiven.  |  Wang, C., et al. 2022. Eur J Med Chem. 227: 113906. PMID: 34656901
6. Entdeckung von niedermolekularen Liganden für die von-Hippel-Lindau (VHL)-E3-Ligase und deren Verwendung als Inhibitoren und PROTAC-Abbau.  |  Diehl, CJ. and Ciulli, A. 2022. Chem Soc Rev. 51: 8216-8257. PMID: 35983982
7. Ein selektives und oral bioverfügbares VHL-rekrutierendes PROTAC erreicht den SMARCA2-Abbau in vivo.  |  Kofink, C., et al. 2022. Nat Commun. 13: 5969. PMID: 36216795
8. Kritische Rolle der VHL/BICD2/STAT1-Achse bei kristallassoziierten Nierenerkrankungen.  |  Hao, W., et al. 2023. Cell Death Dis. 14: 680. PMID: 37833251
9. Die postischämische Inaktivierung von HIF-Prolyl-Hydroxylasen im Endothel fördert eine maladaptive Nierenreparatur durch Induktion der Glykolyse.  |  Wang, Z., et al. 2024. EMBO J. 43: 931-955. PMID: 38360997
10. VHL-Verlust programmiert die Immunlandschaft um, um eine entzündliche myeloische Mikroumgebung bei der Nierentumorgenese zu fördern.  |  Wolf, MM., et al. 2024. J Clin Invest. 134: PMID: 38618956

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-Von Hippel Lindau/VHL Antikörper (G-7) hat 20 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-Von Hippel Lindau/VHL Antikörper (G-7) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

Von Hippel Lindau/VHL Antikörper (G-7) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: von Hippel-Lindau tumor suppressor

Klon: G-7

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 1-181

Ziel-Epitop: VHL

Epitope Spezies: mouse

Reaktivität: VHL

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 20 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für Von Hippel Lindau/VHL Antikörper (G-7): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin

Der bevorzugte. Von Hippel Lindau/VHL Antikörper ist Von Hippel Lindau/VHL Antikörper (VHL40): sc-135657.