VRK3 Antikörper (C-8): sc-398771

Der VRK3-Antikörper (C-8) ist ein monoklonaler Maus IgM κ VRK3-Antikörper (auch als VRK3-Antikörper bezeichnet), der das VRK3-Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF und ELISA nachweist. Der VRK3-Antikörper (C-8) ist als nicht konjugierter Anti-VRK3-Antikörper erhältlich. Die vaccinia-verwandten Kinasen (VRK) bestehen aus drei Serin-Threonin-Kinasen, die als VRK1, VRK2 und VRK3 bezeichnet werden. In der menschlichen Kinomik wirken die VRK-Proteine als Upstream-Regulatoren mehrerer Transkriptionsfaktoren. VRK3 (vaccinia-verwandte Kinase 3) ist ein 474 Aminosäure umfassendes nukleäres Protein, das ein Protein-Kinase-Domäne enthält und zur Familie der Serin-Threonin-Protein-Kinasen gehört. VRK3 wird in menschlichen Geweben weit verbreitet gefunden und wird angenommen, dass es die ERK (extrazelluläre signalregulierte Kinasen)-Aktivität durch direkte Bindung an MPKs (mitogen-aktivierte Protein-Kinase-Phosphatasen), insbesondere an die vaccinia H1-verwandte (VHR) Phosphatase, reguliert, indem es ERK im Nukleus dephosphoryliert und inaktiviert. VRK3 existiert als zwei alternativ gespleißte Varianten und wird von einem auf dem menschlichen Chromosom 19 befindlichen Gen kodiert, das aus etwa 63 Millionen Basen, über 1400 Genen und mehr als 2% des menschlichen Genom-DNAs besteht.

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VRK3 Antikörper (C-8) Literaturhinweise:

1. Expression der VRK (vaccinia-related kinase)-Genfamilie von p53-Regulatoren in der hämatopoetischen Entwicklung von Mäusen.  |  Vega, FM., et al. 2003. FEBS Lett. 544: 176-80. PMID: 12782311
2. Charakterisierung dreier paraloger Mitglieder der Vaccinia-verwandten Kinasefamilie bei Säugetieren.  |  Nichols, RJ. and Traktman, P. 2004. J Biol Chem. 279: 7934-46. PMID: 14645249
3. Die mit Vaccinia verwandten Kinasen phosphorylieren den N'-Terminus von BAF, wodurch seine Interaktion mit der DNA und sein Verbleib im Zellkern reguliert werden.  |  Nichols, RJ., et al. 2006. Mol Biol Cell. 17: 2451-64. PMID: 16495336
4. Die subzelluläre Lokalisierung von Vaccinia-Related Kinase-2 (VRK2)-Isoformen bestimmt ihre unterschiedliche Wirkung auf die Stabilität von p53 in Tumorzelllinien.  |  Blanco, S., et al. 2006. FEBS J. 273: 2487-504. PMID: 16704422
5. Negative Regulierung der ERK-Aktivität durch VRK3-vermittelte Aktivierung der VHR-Phosphatase.  |  Kang, TH. and Kim, KT. 2006. Nat Cell Biol. 8: 863-9. PMID: 16845380
6. VRK3-vermittelte Inaktivierung der ERK-Signalübertragung in adulten und embryonalen Nagetiergeweben.  |  Kang, TH. and Kim, KT. 2008. Biochim Biophys Acta. 1783: 49-58. PMID: 18035061
7. Cisplatin-vermittelte Aktivierung der durch extrazelluläre Signale regulierten Kinasen 1/2 (ERK1/2) durch Hemmung der ERK1/2-Phosphatasen.  |  Gozdz, A., et al. 2008. J Neurochem. 106: 2056-67. PMID: 18665890
8. Die Struktur der Pseudokinase VRK3 zeigt eine degradierte katalytische Stelle, eine hoch konservierte Kinasefaltung und eine mutmaßliche regulatorische Bindungsstelle.  |  Scheeff, ED., et al. 2009. Structure. 17: 128-38. PMID: 19141289
9. Die mutmaßliche Pseudokinase VRK3 fungiert als BAF-Kinase.  |  Park, CH., et al. 2015. Biochim Biophys Acta. 1853: 1738-48. PMID: 25899223
10. Die durch VRK3 vermittelte nukleare Lokalisierung von HSP70 verhindert die durch Glutamat-Exzitotoxizität induzierte Apoptose und Aβ Akkumulation durch Steigerung der Aktivität der ERK-Phosphatase VHR.  |  Song, H., et al. 2016. Sci Rep. 6: 38452. PMID: 27941812
11. VRK3-Depletion induziert Zellzyklus-Stillstand und metabolische Umprogrammierung von pontinen diffusen Mittellinien-Gliomen - H3K27-veränderte Zellen.  |  Menez, V., et al. 2023. Front Oncol. 13: 1229312. PMID: 37886173
12. Identifizierung von zwei neuen humanen putativen Serin/Threonin-Kinasen, VRK1 und VRK2, mit struktureller Ähnlichkeit zur Vaccinia-Virus B1R-Kinase.  |  Nezu, J., et al. 1997. Genomics. 45: 327-31. PMID: 9344656

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-VRK3 Antikörper (C-8) hat 0 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-VRK3 Antikörper (C-8) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

VRK3 Antikörper (C-8) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: VRK3

Klon: C-8

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgM kappa light chain

Aminosäuren: 341-364

Ziel-Epitop: VRK3

Epitope Spezies: human

Reaktivität: All VRK3 isoforms 1 and 2

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 0 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für VRK3 Antikörper (C-8): P: Blocking Peptide