Vmn2r70 Inhibitoren

Gängige Vmn2r70 Inhibitors sind unter underem Benzamidine CAS 618-39-3, E-64 CAS 66701-25-5, Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5, Aprotinin CAS 9087-70-1 und Chymostatin CAS 9076-44-2.

Vmn2r70 kann nach der Art der Proteaseaktivität eingeteilt werden, von der bekannt ist, dass sie sie hemmt. Benzamidin und Phenylmethansulfonylfluorid (PMSF) sind Beispiele für Chemikalien, die Serinproteasen hemmen können. Benzamidin erreicht dies, indem es die Proteasedomäne von Vmn2r70 blockiert und dadurch verhindert, dass das Protein seine normale Peptidspaltungsaktivität entfaltet. Ähnlich kann PMSF Vmn2r70 irreversibel hemmen, indem es mit dem Serinrest im aktiven Zentrum des Enzyms reagiert. Diese Bindung kann die Fähigkeit des Proteins zur Hydrolyse von Peptidbindungen neutralisieren. E-64, ein Cystein-Protease-Inhibitor, kann Vmn2r70 hemmen, wenn das Protein eine Cystein-Protease-ähnliche Domäne besitzt. E-64 würde sich kovalent an den Cysteinrest im aktiven Zentrum binden, was zu einer Hemmung der Funktion des Proteins führt. Ebenso kann Leupeptin, das sowohl Serin- als auch Cysteinproteasen hemmt, Vmn2r70 hemmen, indem es reversibel an das aktive Zentrum bindet und so möglicherweise jegliche Proteaseaktivität des Proteins unterdrückt.

Die Hemmung von Vmn2r70 kann auch durch die Beeinträchtigung der Aspartylproteaseaktivität erfolgen, wie dies bei Pepstatin A der Fall ist. Dieser Inhibitor kann an die Asparaginsäure-Reste im aktiven Zentrum von Vmn2r70 binden, vorausgesetzt, das Protein hat Aspartylproteaseaktivität. Der Mechanismus von Aprotinin beinhaltet die Blockierung des aktiven Zentrums von Serinproteasen, was die Serinproteasefunktion von Vmn2r70 hemmen würde, falls vorhanden. Chymostatin und Antipain gehen einen ähnlichen Weg, indem sie sich an das aktive Zentrum des Proteins binden und seine mutmaßliche proteolytische Funktion verhindern. Darüber hinaus zielen 1,10-Phenanthrolin und Marimastat auf die Metalloprotease-Aktivität ab, die Vmn2r70 hemmen könnte, indem sie die für die strukturelle und funktionelle Integrität des Proteins erforderlichen Metallionen chelatieren. Ilomastat ist ein weiterer Metalloprotease-Inhibitor, der an Metalloproteinase-ähnliche Domänen in Vmn2r70 binden kann, indem er das Metall im aktiven Zentrum chelatiert und die Aktivität unterdrückt. Phosphoramidon schließlich kann als Endopeptidase-Inhibitor Vmn2r70 hemmen, indem es sich an das aktive Zentrum des Enzyms bindet und die Spaltung von Peptidbindungen verhindert, vorausgesetzt, Vmn2r70 verfügt über solche enzymatischen Fähigkeiten. Jede dieser Chemikalien zielt direkt auf das aktive Zentrum oder wesentliche funktionelle Domänen innerhalb von Vmn2r70, was zur Hemmung der normalen biologischen Aktivität des Proteins führt.