TRIM66-Inhibitoren stellen eine spezifische Kategorie von Verbindungen dar, die auf das TRIM66-Protein abzielen, ein Mitglied der Proteinfamilie mit dreigliedrigem Motiv (TRIM). TRIM-Proteine zeichnen sich durch das Vorhandensein eines konservierten dreigliedrigen Motivs aus, das eine RING-Domäne, ein oder zwei B-Box-Motive und eine Coiled-Coil-Region umfasst. Insbesondere TRIM66 ist ein Mitglied der TRIM-Familie, das eine Rolle bei der Chromatin-Remodellierung und der Regulation der Genexpression spielt. Die Hemmung von TRIM66 konzentriert sich in erster Linie auf die Modulation seiner Aktivität in diesen grundlegenden biologischen Prozessen. Die Beteiligung von TRIM66 an der Chromatinarchitektur und der Transkriptionsregulation wird durch seine Interaktionen mit anderen Chromatin-assoziierten Proteinen vermittelt. Inhibitoren, die auf TRIM66 abzielen, sollen diese Interaktionen unterbrechen und so die Genexpressionsmuster auf epigenetischer Ebene verändern. Dies macht TRIM66-Inhibitoren besonders interessant für die Untersuchung der Regulation der Genexpression und epigenetischer Modifikationen. Auf molekularer Ebene können TRIM66-Inhibitoren durch Bindung an die aktiven Stellen des Proteins oder durch Störung seiner Fähigkeit zur Interaktion mit anderen Proteinkomplexen, die an der Chromatinmodifikation beteiligt sind, wirken. Diese Inhibitoren sind oft kleine Moleküle, die so konzipiert sind, dass sie genau auf die einzigartigen strukturellen Merkmale von TRIM66 abzielen, wodurch Spezifität gewährleistet und Nebenwirkungen minimiert werden. Die Erforschung von TRIM66-Inhibitoren umfasst umfangreiche biochemische und strukturelle Analysen, um die Konformationsdynamik des Proteins zu verstehen und zu untersuchen, wie die Bindung des Inhibitors seine Funktion beeinflusst. Diese Kategorie von Inhibitoren ist ein wertvolles Instrument zur Untersuchung der komplizierten Mechanismen der Chromatinumformung und Genregulation und bietet Einblicke in die Art und Weise, wie TRIM66 und verwandte Proteine komplexe biologische Prozesse koordinieren. Darüber hinaus werden TRIM66-Inhibitoren verwendet, um die umfassenderen Rollen von TRIM-Proteinen in der Zellphysiologie zu analysieren und so zum Verständnis beizutragen, wie diese Proteine verschiedene Signalwege in die chromatinbasierte Genregulation integrieren.
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | ¥677.00 ¥2990.00 ¥11282.00 | 163 | |
MG132 ist ein Proteasom-Inhibitor, der den Abbau von ubiquitinierten Proteinen verhindert. TRIM66, als Teil der TRIM-Familie, hat eine E3-Ubiquitin-Ligase-Aktivität. Die Hemmung des Proteasoms durch MG132 kann zur Anhäufung von ubiquitinierten Proteinen führen, wodurch indirekt die funktionelle Aktivität von TRIM66 gehemmt wird, indem dessen Ligase-Aktivität überlastet wird. | ||||||
Bortezomib | 179324-69-7 | sc-217785 sc-217785A | 2.5 mg 25 mg | ¥1523.00 ¥12241.00 | 115 | |
Bortezomib ist ein weiterer Proteasom-Inhibitor, der eine Anhäufung von ubiquitinierten Proteinen verursachen kann. Dies kann TRIM66 indirekt hemmen, indem es möglicherweise seine E3-Ligase-Aktivität auf eine überwältigende Anzahl von Substraten überträgt, wodurch es weniger wirksam wird. | ||||||
MLN 4924 | 905579-51-3 | sc-484814 | 1 mg | ¥3227.00 | 1 | |
MLN4924 ist ein NEDD8-aktivierender Enzymhemmer, der die Neddylierung von Cullin-Proteinen verhindern kann, ein Prozess, der für die Funktion von Cullin-RING E3-Ubiquitin-Ligasen wichtig ist. Die Funktion von TRIM66 könnte indirekt gehemmt werden, da die Unterbrechung der Neddylierung die gesamten Ubiquitinierungsprozesse beeinflussen kann, einschließlich der durch TRIM66 vermittelten. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | ¥778.00 | 2 | |
Chloroquin ist ein Autophagie-Inhibitor, der den pH-Wert in Lysosomen erhöht und so deren Funktion hemmt. Durch die Hemmung der Autophagie könnte Chloroquin zu einem verminderten Abbau von ubiquitinierten Proteinen führen, was möglicherweise zu einer Rückkopplungshemmung der E3-Ligase-Aktivität von TRIM66 aufgrund der Substratakkumulation führt. | ||||||
Ixazomib | 1072833-77-2 | sc-489103 sc-489103A | 10 mg 50 mg | ¥3509.00 ¥8112.00 | ||
Ixazomib ist ein Proteasom-Inhibitor, der bei multiplem Myelom eingesetzt wird. Ähnlich wie bei anderen Proteasom-Inhibitoren kann seine Wirkung zur Anhäufung von TRIM66-Substraten führen, wodurch indirekt die Fähigkeit von TRIM66 gehemmt wird, zusätzliche Proteine für den Abbau zu markieren. | ||||||
Ubiquitin E1 Inhibitor, PYR-41 | 418805-02-4 | sc-358737 | 25 mg | ¥4062.00 | 4 | |
PYR-41 ist ein spezifischer Inhibitor des Ubiquitin-aktivierenden Enzyms E1. Durch die Hemmung des ersten Schritts der Ubiquitinierung kann PYR-41 indirekt die Funktion von TRIM66 hemmen, indem es die Verfügbarkeit von Ubiquitin für seine Ligaseaktivität verringert. | ||||||
Lactacystin | 133343-34-7 | sc-3575 sc-3575A | 200 µg 1 mg | ¥2121.00 ¥6487.00 | 60 | |
Lactacystin ist ein spezifischer Proteasom-Inhibitor, der irreversibel an die katalytische Untereinheit des Proteasoms bindet. Dieser Inhibitor kann indirekt TRIM66 hemmen, indem er eine Anhäufung von ubiquitinierten Proteinen verursacht und die Fähigkeit von TRIM66, neue Substrate zu ubiquitinieren, behindert. | ||||||
Nutlin-3 | 548472-68-0 | sc-45061 sc-45061A sc-45061B | 1 mg 5 mg 25 mg | ¥699.00 ¥2538.00 ¥8789.00 | 24 | |
Nutlin-3 ist ein MDM2-Antagonist, der die Ubiquitinierung und den anschließenden Abbau von p53 verhindert. Die Stabilisierung von p53 kann verschiedene nachgelagerte Effekte haben, möglicherweise einschließlich der Modulation von Proteinen, die mit TRIM66 interagieren und indirekt dessen Funktion hemmen. | ||||||
Epoxomicin | 134381-21-8 | sc-201298C sc-201298 sc-201298A sc-201298B | 50 µg 100 µg 250 µg 500 µg | ¥1546.00 ¥2471.00 ¥5066.00 ¥5709.00 | 19 | |
Epoxomicin ist ein selektiver Proteasom-Inhibitor, der irreversibel an die aktiven Zentren des Proteasoms bindet. Ähnlich wie andere Proteasom-Inhibitoren kann er zu einer indirekten Hemmung von TRIM66 führen, indem er den Abbau seiner ubiquitinierten Substrate verhindert. | ||||||