Date published: 2025-9-8

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TPPII Substraten

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von TPPII-Substraten für verschiedene Anwendungen an. TPPII-Substrate, bei denen es sich um Peptide handelt, die speziell für die Hydrolyse durch das Enzym Tripeptidyl-Peptidase II (TPPII) entwickelt wurden, sind wichtige Werkzeuge in der biochemischen und zellulären Forschung. TPPII ist eine Protease, die am Abbau von Proteinen innerhalb von Zellen beteiligt ist und eine Schlüsselrolle bei verschiedenen zellulären Prozessen spielt, einschließlich der Qualitätskontrolle von Proteinen, der Antigenverarbeitung und der Regulierung der Aktivität von Peptidhormonen. Durch die Bereitstellung einer vielfältigen Auswahl an TPPII-Substraten können Forscher die Funktion und Regulierung des Enzyms in verschiedenen Zusammenhängen erforschen, z. B. bei der Untersuchung seiner Rolle im Proteinumsatz und in den Abbaupfaden. Die Verfügbarkeit dieser Substrate ermöglicht präzise Untersuchungen der Enzymkinetik, der Substratspezifität und der Identifizierung potenzieller Hemmstoffe oder Modulatoren der TPPII-Aktivität. Diese Kategorie von Chemikalien ist besonders wertvoll für die Erklärung der Mechanismen der Proteostase und des komplizierten Gleichgewichts von Proteinsynthese und -abbau in Zellen. Das umfangreiche Angebot an TPPII-Substraten von Santa Cruz Biotechnology unterstützt die fortgeschrittene Forschung in den Bereichen Molekularbiologie, Biochemie und Zellbiologie und bietet Wissenschaftlern die notwendigen Werkzeuge, um ihr Verständnis der Proteindynamik zu vertiefen. Detaillierte Informationen über unsere verfügbaren TPPII-Substrate erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.

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L-Alanyl-L-alanyl-L-phenylalanine 7-amido-4-methylcoumarin

62037-41-6sc-218626
25 mg
¥1895.00
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L-Alanyl-L-alanyl-L-phenylalanin 7-Amido-4-methylcumarin dient als Substrat für TPPII, das sich durch seine einzigartige Fähigkeit auszeichnet, spezifische nicht-kovalente Wechselwirkungen mit aktiven Stellen des Enzyms einzugehen. Die strukturellen Merkmale dieser Verbindung ermöglichen eine erhöhte Substratspezifität und beeinflussen die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktionen. Ihre Fluoreszenzeigenschaften ermöglichen eine Echtzeitüberwachung der enzymatischen Aktivität, während ihre Konformationsflexibilität zur Optimierung der Bindungsaffinität und der Reaktionsdynamik in komplexen biochemischen Umgebungen beiträgt.