SVIP-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die speziell auf das Small VCP/p97 Interacting Protein (SVIP) abzielen und dessen Aktivität hemmen. SVIP ist ein Regulator der AAA-ATPase p97/VCP, einem Proteinkomplex, der an einer Vielzahl zellulärer Prozesse beteiligt ist, insbesondere am Abbau fehlgefalteter Proteine über den Endoplasmatischen Retikulum-assoziierten Abbau (ERAD). SVIP wirkt als Inhibitor von p97/VCP-vermittelten Prozessen, indem es mit dem p97-Komplex interagiert und dessen Rolle bei der Proteinabbau, dem Membrantransport und den Stressreaktionsmechanismen moduliert. Inhibitoren von SVIP wirken, indem sie dessen Interaktion mit p97/VCP unterbrechen und so das Gleichgewicht zwischen Proteinabbau und zellulärer Homöostase, das durch diesen Signalweg reguliert wird, verändern. Die Wirkungsmechanismen von SVIP-Inhibitoren können variieren, je nachdem, wie sie mit dem SVIP-Protein interagieren. Einige Inhibitoren können direkt an SVIP binden und verhindern so, dass es sich mit p97/VCP verbindet, wodurch p97 ungehindert in seiner Rolle bei der Proteinqualitätskontrolle arbeiten kann. Andere Inhibitoren können die Konformation von SVIP verändern, wodurch seine Fähigkeit, p97/VCP-vermittelte Prozesse zu hemmen, verringert wird, oder SVIP destabilisieren, um seine Verfügbarkeit innerhalb der Zelle zu beeinflussen. Durch die Hemmung von SVIP beeinflussen diese Verbindungen das breitere regulatorische Netzwerk des Proteinabbaus, das für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase von entscheidender Bedeutung ist, insbesondere unter Stressbedingungen, bei denen der ERAD-Weg eine Schlüsselrolle spielt. Die Erforschung von SVIP-Inhibitoren liefert wichtige Erkenntnisse über die molekularen Mechanismen, die die Proteinqualitätskontrolle und die zellulären Stressreaktionen regulieren, und darüber, wie die Interaktion zwischen SVIP und p97/VCP diese Prozesse beeinflusst. Das Verständnis der Rolle der SVIP-Hemmung hilft dabei, die Komplexität des intrazellulären Proteinabbaus und seine Auswirkungen auf die Aufrechterhaltung der Zellfunktion aufzudecken.
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
DBeQ | 177355-84-9 | sc-499943 | 10 mg | ¥3723.00 | 1 | |
Ein ATPase-Inhibitor von VCP/p97. Die Hemmung von VCP/p97 durch DBeQ könnte sich indirekt auf die Rolle von SVIP bei zellulären Prozessen auswirken, die durch VCP/p97 reguliert werden. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | ¥1941.00 ¥3441.00 | 66 | |
Ein Inhibitor der N-verknüpften Glykosylierung, der ER-Stress induziert. Tunicamycin könnte SVIP indirekt beeinflussen, indem es die ER-Funktion beeinträchtigt und möglicherweise die SVIP-VCP/p97-Interaktion in ER-bezogenen Signalwegen beeinflusst. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | ¥1534.00 ¥5032.00 | 114 | |
Ein Inhibitor der Ca2+-Pumpe des sarko-endoplasmatischen Retikulums (SERCA), der ER-Stress auslöst. Thapsigargin könnte sich indirekt auf SVIP auswirken, indem es den ER-Stress und die damit verbundenen Funktionen von VCP/p97 moduliert. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | ¥778.00 | 2 | |
Ein Autophagie-Inhibitor, der die lysosomale Funktion beeinflussen kann. Chloroquin könnte SVIP indirekt beeinflussen, indem es zelluläre Signalwege beeinflusst, die mit Proteinabbau und Autophagie zusammenhängen, an denen VCP/p97 und möglicherweise SVIP beteiligt sind. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | ¥756.00 ¥1760.00 | 16 | |
Ein Hsp90-Inhibitor, der die Proteinfaltung und den Proteinabbau beeinflusst. 17-AAG könnte SVIP indirekt beeinflussen, indem es Chaperon-vermittelte Proteinverarbeitungs- und -abbaupfade moduliert. | ||||||
Lactacystin | 133343-34-7 | sc-3575 sc-3575A | 200 µg 1 mg | ¥2121.00 ¥6487.00 | 60 | |
Ein spezifischer Inhibitor des Proteasoms. Die Wirkung von Lactacystin auf den proteasomalen Abbau könnte sich indirekt auf die Funktion von SVIP auswirken, indem es das Proteostase-Netzwerk verändert, in dem VCP/p97 und SVIP arbeiten. | ||||||