Stefin-A1L1-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die speziell auf Stefin A1L1 abzielen und dessen Aktivität hemmen. Stefin A1L1 ist ein Mitglied der Cystatin-Familie von Cysteinprotease-Inhibitoren. Stefin A1L1 spielt, wie andere Proteine der Cystatin-Familie, eine Schlüsselrolle bei der Regulierung der Aktivität von Cysteinproteasen, insbesondere von Cathepsinen, die am Proteinabbau, an der intrazellulären Signalübertragung, an der Apoptose und an Immunreaktionen beteiligt sind. Durch die Bindung an Cysteinproteasen wirkt Stefin A1L1 als natürlicher Inhibitor und steuert die proteolytische Aktivität in den Zellen, um die zelluläre Homöostase aufrechtzuerhalten. Inhibitoren von Stefin A1L1 stören diese Regulierung, indem sie die Fähigkeit des Proteins blockieren, sich an Cysteinproteasen zu binden und diese zu hemmen, was zu einer Erhöhung der proteolytischen Aktivität und zu Veränderungen beim Abbau zellulärer Proteine führt. Der Wirkmechanismus von Stefin-A1L1-Inhibitoren beinhaltet im Allgemeinen eine direkte Interaktion mit den aktiven Stellen des Proteins oder den Regionen, die für die Bindung an Cysteinproteasen verantwortlich sind. Diese Inhibitoren können die Bildung eines Komplexes zwischen Stefin A1L1 und den Proteasen verhindern, sodass die Enzyme ihre proteolytischen Funktionen ungehindert ausüben können. Einige Inhibitoren können Konformationsänderungen in Stefin A1L1 induzieren, wodurch seine Affinität für Proteasen verringert oder die Proteinstruktur destabilisiert wird, wodurch seine Funktion beeinträchtigt wird. Durch die Hemmung von Stefin A1L1 können diese Verbindungen die Regulierung des Proteinabbaus stören und möglicherweise verschiedene zelluläre Prozesse beeinflussen, die von einer kontrollierten Proteaseaktivität abhängen, wie z. B. Gewebeumformung, Zelltod und Immunreaktionen. Die Erforschung von Stefin-A1L1-Inhibitoren liefert wertvolle Erkenntnisse über die Rolle von Proteaseinhibitoren bei der Aufrechterhaltung des zellulären Gleichgewichts und der Kontrolle des Proteinumsatzes und unterstreicht die Bedeutung dieser regulatorischen Proteine in umfassenderen biologischen Systemen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | ¥3170.00 ¥10684.00 ¥17758.00 | 14 | |
E-64 ist ein potenter, irreversibler Cysteinprotease-Inhibitor, der kovalent an das aktive Zentrum von Cysteinproteasen bindet und deren Aktivität hemmt. Da Stefin A1 selbst ein Cysteinprotease-Inhibitor ist, würde E-64 den proteolytischen Abbau reduzieren, den Stefin A1 normalerweise verhindert, und dadurch indirekt seine Funktion hemmen, indem es seine Hemmkapazität übersteigt. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | ¥824.00 ¥1670.00 ¥3565.00 ¥5630.00 ¥16099.00 ¥1139.00 | 19 | |
Leupeptin ist ein reversibler Inhibitor von Serin- und Cysteinproteasen. Es hemmt die Aktivität dieser Proteasen durch Bildung eines stabilen Komplexes. Obwohl Stefin A1 Cysteinproteasen hemmt, würde die Anwesenheit von Leupeptin den Bedarf an Stefin A1-Aktivität verringern, indem es die Proteasen hemmt, auf die Stefin A1 abzielt. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | ¥1760.00 ¥2933.00 ¥7220.00 ¥13380.00 ¥25610.00 | 3 | |
Chymostatin ist ein reversibler Inhibitor von Chymotrypsin-ähnlichen Serinproteasen und bestimmten Cysteinproteasen. Es wirkt durch Bindung an das aktive Zentrum dieser Enzyme. Diese hemmende Aktivität kann die Arbeitsbelastung von Stefin A1 verringern, indem sie die Proteaseaktivität, die Stefin A1 regulieren soll, einschränkt. | ||||||
Alloxan monohydrate | 2244-11-3 | sc-254940 | 10 g | ¥609.00 | ||
Alloxan ist dafür bekannt, dass es selektiv insulinproduzierende Zellen in der Bauchspeicheldrüse zerstört. Da der Insulinabbau teilweise durch Cysteinproteasen vermittelt wird, die durch Stefin A1 gehemmt werden, kann die durch Alloxan verursachte Insulinverarmung den Bedarf an der hemmenden Funktion von Stefin A1 verringern. | ||||||
K777 | 233277-99-1 | sc-507382 | 10 mg | ¥6386.00 | ||
K11777 ist ein potenter und selektiver Inhibitor von Cysteinproteasen. Durch die Hemmung der Proteasen, von denen bekannt ist, dass sie von Stefin A1 reguliert werden, kann K11777 indirekt die funktionelle Notwendigkeit von Stefin A1 hemmen. | ||||||
Z-FA-FMK | 197855-65-5 | sc-201303 sc-201303A | 1 mg 5 mg | ¥1444.00 ¥4197.00 | 19 | |
Z-FA-FMK ist ein Hemmer auf Fluormethylketonbasis, der Cysteinproteasen irreversibel hemmt, indem er das aktive Cystein des Zentrums kovalent modifiziert. Diese Bindung reduziert die Aktivität der Proteasen, die durch Stefin A1 gehemmt werden, und verringert somit die funktionelle Notwendigkeit für Stefin A1. | ||||||
MDL-28170 | 88191-84-8 | sc-201301 sc-201301A sc-201301B sc-201301C | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg | ¥778.00 ¥2719.00 ¥5043.00 ¥24764.00 | 20 | |
MDL-28170 ist ein Calpain-Inhibitor mit hoher Wirksamkeit und Selektivität. Calpain ist zwar nicht das direkte Ziel von Stefin A1, aber die Hemmung von Calpain kann das proteolytische Gleichgewicht in der Zelle verändern und möglicherweise die Rolle von Stefin A1 bei der Regulierung der Cysteinprotease-Aktivität verringern. | ||||||