Spi11 Inhibitoren

Gängige Spi11 Inhibitors sind unter underem E-64 CAS 66701-25-5, Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5, Aprotinin CAS 9087-70-1, Nafamostat mesylate CAS 82956-11-4 und Bortezomib CAS 179324-69-7.

Serin- (oder Cystein-) Peptidase-Inhibitor, Klade A, Mitglied 1A", allgemein als SERPINA1A bezeichnet, ist eine Variante der Serpin-Familie von Proteinen. Serpine sind eine Gruppe von Proteinen mit ähnlichen Strukturen, die in erster Linie als Inhibitoren von Serinproteasen fungieren, Enzymen, die Peptidbindungen in Proteinen spalten. SERPINA1A ist ein spezifischer Inhibitor von Serinproteasen, insbesondere der neutrophilen Elastase, einem Enzym, das bei Entzündungen Elastin und andere extrazelluläre Matrixproteine abbauen kann, wenn es nicht reguliert wird. SERPINA1A ist am engsten mit Alpha-1-Antitrypsin (AAT) verwandt, das vom SERPINA1-Gen kodiert wird. Ein Alpha-1-Antitrypsin-Mangel, der durch Mutationen im SERPINA1-Gen verursacht wird, kann zu Lungenerkrankungen wie Emphysemen führen und auch die Leber betreffen, wo das Protein hauptsächlich synthetisiert wird. Der Mangel an AAT führt zu einem Ungleichgewicht zwischen Proteasen und Antiproteasen, was zu Gewebeschäden durch unkontrollierte Proteaseaktivität führt.

Wie andere AAT-verwandte Proteine hat SERPINA1A in erster Linie die Aufgabe, Gewebe vor Enzymen des Immunsystems zu schützen, die bei unzureichender Regulierung zerstörerisch wirken können. Dies geschieht durch irreversible Bindung an Zielproteasen, wie z. B. neutrophile Elastase, und dadurch Hemmung ihrer enzymatischen Aktivität. Das Verständnis und die Charakterisierung von SERPINA1A und verwandten Serpinen ist entscheidend für das Verständnis des komplexen Zusammenspiels zwischen Proteasen und ihren Inhibitoren bei der Aufrechterhaltung der Gewebegesundheit und der Verhinderung von Krankheiten. Mutationen oder Dysregulationen in Serpin-Proteinen können zu einer Vielzahl von Störungen führen, was die Bedeutung dieser Proteine für die menschliche Physiologie unterstreicht.