Date published: 2025-9-9

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Sialyltransferase Substraten

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von Sialyltransferase-Substraten für den Einsatz in verschiedenen Anwendungen an. Sialyltransferasen sind Enzyme, die den Transfer von Sialinsäure an die Endpositionen von Glykoproteinen und Glykolipiden katalysieren, eine Modifikation, die für die Stabilität, Funktion und Erkennung dieser Biomoleküle entscheidend ist. Die von diesen Enzymen verwendeten Substrate sind entscheidend für die Untersuchung und das Verständnis der biochemischen Wege der Glykosylierung, einem grundlegenden Prozess der zellulären Kommunikation und molekularen Erkennung. In der wissenschaftlichen Forschung werden Sialyltransferase-Substrate in verschiedenen Bereichen wie der Glykobiologie, der Biochemie und der Zellbiologie eingesetzt, um die Rolle der Sialinsäuren bei zellulären Prozessen, einschließlich der Immunantwort, der Zellsignalisierung und der mikrobiellen Pathogenese zu untersuchen. Diese Substrate sind auch von zentraler Bedeutung für Strukturstudien, wo sie zur Erklärung von Enzym-Substrat-Interaktionen und -Mechanismen beitragen und Erkenntnisse liefern, die zu Fortschritten in der Biotechnologie und synthetischen Biologie führen können. Durch die Bereitstellung hochwertiger Sialyltransferase-Substrate unterstützt Santa Cruz Biotechnology Forscher bei der Erforschung der Komplexität der Glykosylierung und ihrer Auswirkungen in verschiedenen biologischen Zusammenhängen. Detaillierte Informationen über unsere verfügbaren Sialyltransferase-Substrate erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.

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ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

CMP-Sialic Acid, Monosodium Salt

3063-71-6sc-202549
sc-202549A
1 mg
5 mg
¥1241.00
¥3836.00
(1)

CMP-Sialinsäure, Mononatriumsalz dient als wichtiges Substrat für Sialyltransferasen und ermöglicht die Übertragung von Sialinsäure auf verschiedene Glykokonjugate. Seine strukturellen Merkmale fördern wirksame Enzym-Substrat-Wechselwirkungen und verbessern die Reaktionskinetik. Die anionische Natur der Verbindung erleichtert elektrostatische Wechselwirkungen mit positiv geladenen Resten im aktiven Zentrum des Enzyms, wodurch die Bindungsaffinität optimiert wird. Diese Spezifität beeinflusst die Regulierung zellulärer Prozesse und wirkt sich auf die Glykanvielfalt und -funktionalität aus.

N-Acetyl-D-lactosamine

32181-59-2sc-281053
5 mg
¥654.00
(1)

N-Acetyl-D-lactosamin ist ein wichtiges Substrat für Sialyltransferasen und spielt eine zentrale Rolle in den Glykosylierungswegen. Seine einzigartige strukturelle Konformation ermöglicht eine präzise Erkennung durch die Enzyme und fördert so einen effizienten Sialinsäuretransfer. Die Hydroxylgruppen der Verbindung gehen Wasserstoffbrückenbindungen mit dem Enzym ein, was die katalytische Effizienz erhöht. Darüber hinaus beeinflusst seine Stereochemie die Selektivität der Sialylierung und trägt so zur Komplexität der Glykanstrukturen und ihrer biologischen Bedeutung bei.