SAP 61 Inhibitoren

Gängige SAP 61 Inhibitors sind unter underem Pladienolide B CAS 445493-23-2, Isoginkgetin CAS 548-19-6, Madrasin CAS 374913-63-0, Herboxidiene CAS 142861-00-5 und FR901464 CAS 146478-72-0.

Chemische Inhibitoren von SAP 61 können anhand ihres Wirkmechanismus auf das Spleißosom, den Komplex, der für die Entfernung von Introns aus der prä-mRNA verantwortlich ist, kategorisiert werden. Pladienolid B und sein Derivat E7107 sind potente Inhibitoren, die an das Spleißosom binden, was zu einer Unterbrechung des Spleißens führt. Da SAP 61 ein integraler Bestandteil des Spleißosoms ist, beeinträchtigt die Hemmung des Zusammenbaus und der Funktion des Spleißosoms durch diese Verbindungen direkt die Rolle von SAP 61 beim mRNA-Spleißen. In ähnlicher Weise greifen Isoginkgetin, Madrasin und Herboxidien in das Spleißosom ein und hemmen so dessen Aufbau und Funktion. Diese Verbindungen üben ihre hemmende Wirkung aus, indem sie die ordnungsgemäße Bildung und Aktivität des Spleißosoms verhindern, was zur Hemmung der Funktion von SAP 61 führt, die für den Spleißprozess entscheidend ist. Spliceostatin A übt wie die vorgenannten Chemikalien ebenfalls seine hemmende Wirkung auf das Spleißosom aus, was wiederum zu einer Hemmung der Aktivität von SAP 61 führt, da es seine Aufgabe in Abwesenheit eines funktionierenden Spleißosoms nicht erfüllen kann.

Darüber hinaus binden Meayamycin, FR901464 und Pladienolid D an das Spleißosom und hemmen dessen Funktion und damit den Spleißprozess, an dem SAP 61 beteiligt ist. Die Hemmung von SAP 61 durch diese Chemikalien ist auf ihre Fähigkeit zurückzuführen, den normalen Spleißzyklus zu unterbrechen, der für die Verarbeitung von prä-mRNA zu reifer mRNA wesentlich ist. Tetrocarcin A und Thailanstatin A haben ebenfalls eine hemmende Wirkung auf das Spleißosom und damit auf die Funktion von SAP 61. Indem sie das Spleißosom daran hindern, seine Aufgabe beim mRNA-Spleißen zu erfüllen, tragen diese Inhibitoren direkt zur Hemmung von SAP 61 bei, das für den Spleißmechanismus unerlässlich ist.