RPA135 Inhibitoren

Gängige RPA135 Inhibitors sind unter underem Actinomycin D CAS 50-76-0, BMH-21 CAS 896705-16-1, CX-5461 CAS 1138549-36-6, Triptolide CAS 38748-32-2 und Fluorouracil CAS 51-21-8.

RPA135-Inhibitoren umfassen eine Vielzahl chemischer Verbindungen, die die Funktion von RPA135, einer Untereinheit der RNA-Polymerase I, über verschiedene Mechanismen indirekt hemmen. Diese Inhibitoren zielen auf verschiedene Aspekte der Transkription und der DNA-Verarbeitung ab und beeinflussen so die Aktivität der RNA-Polymerase I, deren integraler Bestandteil RPA135 ist. Verbindungen wie Actinomycin D, BMH-21, CX-5461 und Triptolid interagieren direkt mit der RNA-Polymerase I oder ihrem Transkriptionsprozess, was zu einer reduzierten Funktionalität von RPA135 führt. Actinomycin D bindet an die DNA und hemmt das Enzym, während BMH-21 und CX-5461 die RNA-Polymerase I unterbrechen, was zum Abbau oder zur verminderten Aktivität von RPA135 führt. Triptolid hemmt die Transkription der RNA-Polymerase I und beeinträchtigt damit die Rolle von RPA135.

Andere Inhibitoren wie 5-Fluorouracil, Oxaliplatin, Cisplatin und Aphidicolin wirken, indem sie in die RNA-Verarbeitung eingreifen oder DNA-Addukte bilden. Beispielsweise stören die Metaboliten von 5-Fluorouracil die RNA-Verarbeitung und wirken sich auf RPA135 aus. Oxaliplatin und Cisplatin bilden DNA-Addukte und behindern die Funktion der RNA-Polymerase I. Aphidicolin hemmt die DNA-Polymerase und wirkt sich dadurch indirekt auf die RNA-Polymerase I und RPA135 aus. Darüber hinaus wirken sich Verbindungen wie DRB, Amatoxin, Leptomycin B und Cordycepin auf RPA135 aus, indem sie die Transkriptionsumgebung oder Kettenverlängerungsprozesse verändern. DRB hemmt die Transkriptionsverlängerung und wirkt sich somit auf die RNA-Polymerase I aus. Amatoxin, das auf die RNA-Polymerase II abzielt, kann indirekte Auswirkungen auf die zelluläre Transkriptionsumgebung haben, die RPA135 beeinflussen. Leptomycin B, das den Kernexport hemmt, und Cordycepin, das die Verlängerung der RNA-Kette abbricht, tragen ebenfalls zur Regulierung der Aktivität der RNA-Polymerase I und folglich der Funktion von RPA135 bei.