Chemische Inhibitoren von Nephrocystin-4 können ihre hemmende Wirkung ausüben, indem sie auf verschiedene Elemente des Zytoskelett-Netzwerks abzielen, mit denen Nephrocystin-4 interagiert. Blebbistatin, ein Myosin-II-ATPase-Inhibitor, kann die für die Dynamik des Zytoskeletts wichtigen Aktin-Myosin-Interaktionen unterbrechen und damit möglicherweise die auf diesen Interaktionen beruhende Funktionalität von Nephrocystin-4 hemmen. In ähnlicher Weise führt die Hemmung der Myosin-Leichtketten-Kinase durch ML-7 zu einer verringerten Phosphorylierung der Myosin-Leichtketten, die eine Voraussetzung für die Aktin-Myosin-Kontraktilität ist, was wiederum auf ein gestörtes Umfeld für die Aktivität von Nephrocystin-4 hindeutet. Wiskostatin zielt auf regulatorische Proteine der Aktinpolymerisation, N-WASP, ab, und seine Hemmung kann zu einer Unordnung des Zytoskeletts führen, was die Assoziation von Nephrocystin-4 mit dem Zytoskelett oder seine Funktion innerhalb des Zytoskeletts behindern könnte.
Parallel dazu binden Zytoskelett-Polymerisationsinhibitoren wie Latrunculin B, Cytochalasin D, Swinholide A und Jasplakinolide direkt an Aktin und unterbrechen dessen Filamente, was zu einem Zusammenbruch oder einer abnormalen Stabilisierung des Aktin-Zytoskeletts führt, was die Rolle von Nephrocystin-4 beeinträchtigen kann. Der Antagonismus von CK-636 gegenüber dem Arp2/3-Komplex kann die Nukleation und Verzweigung von Aktin verhindern, was möglicherweise zu einem reduzierten Interaktionsfeld für Nephrocystin-4 führt. Darüber hinaus kann die Hemmung der Proteinkinase C durch Chelerythrin, einer Kinase, die bei der Modulation der Anordnung des Zytoskeletts und der Zellsignalisierung eine Rolle spielt, indirekt zu einem Umfeld führen, das die funktionelle Rolle von Nephrocystin-4 nicht unterstützt. Schließlich kann die Interaktion von Colchicin mit Tubulin und die anschließende Hemmung der Mikrotubuli-Polymerisation, die zwar nicht direkt mit der Aktin-Dynamik zusammenhängt, dennoch zu einer umfassenderen Störung des Zytoskeletts beitragen, die wahrscheinlich die Stabilität und Funktion von Nephrocystin-4 innerhalb der Zelle beeinträchtigt.
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | ¥2065.00 ¥3531.00 ¥5235.00 ¥10628.00 ¥19439.00 | 7 | |
Blebbistatin ist ein selektiver Inhibitor der Myosin-II-ATPase-Aktivität. Da Nephrocystin-4 mit dem Aktin-Zytoskelett assoziiert ist, könnte die Hemmung von Myosin II durch Blebbistatin zu einer Störung der Aktin-Myosin-Wechselwirkungen führen, wodurch möglicherweise die Funktion von Nephrocystin-4 gehemmt wird. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | ¥1027.00 ¥3012.00 | 13 | |
ML-7 ist ein Inhibitor der Myosin-Leichtkettenkinase (MLCK). MLCK spielt eine Rolle bei der Phosphorylierung von Myosin-Leichtketten, die für die Interaktion von Aktin und Myosin von entscheidender Bedeutung ist. Die Hemmung von MLCK durch ML-7 könnte Funktionen stören, die mit Nephrocystin-4 und dem Zytoskelett verbunden sind. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | ¥1579.00 | ||
SMIFH2 ist ein Inhibitor der Formin-vermittelten Aktin-Assemblierung. Nephrocystin-4 interagiert bekanntermaßen mit dem Aktin-Zytoskelett, und durch die Hemmung von Formin könnte SMIFH2 eine ordnungsgemäße Aktin-Organisation verhindern und möglicherweise die zelluläre Funktion von Nephrocystin-4 hemmen. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | ¥2990.00 ¥9195.00 | 36 | |
Latrunculin B bindet an monomeres G-Aktin und verhindert dessen Polymerisation zu F-Aktin, das für die Struktur und Funktion des Zytoskeletts unerlässlich ist. Da Nephrocystin-4 mit dem Zytoskelett assoziiert ist, könnte diese Unterbrechung zu einer Funktionshemmung führen. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | ¥1862.00 ¥5483.00 | 64 | |
Cytochalasin D unterbricht die Aktinpolymerisation, indem es das schnell wachsende Ende der Aktinfilamente verschließt. Dies führt zu einem Zusammenbruch des Aktinzytoskeletts, was wiederum zu einer Hemmung von Nephrocystin-4 führen könnte, da bekannt ist, dass es mit dem Zytoskelett interagiert. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | ¥1523.00 | ||
Swinholide A bindet Aktindimere und trennt Aktinfilamente, was zur Depolymerisation von Aktinfilamenten führt. Diese Wirkung kann die Struktur des Zytoskeletts stören und möglicherweise die Funktion von Proteinen hemmen, die mit dem Zytoskelett assoziiert sind, wie Nephrocystin-4. | ||||||
Chelerythrine chloride | 3895-92-9 | sc-3547 sc-3547A | 5 mg 25 mg | ¥1015.00 ¥3576.00 | 17 | |
Chelerythrin ist ein potenter Inhibitor der Proteinkinase C (PKC), die an verschiedenen zellulären Signalwegen beteiligt ist, einschließlich derer, die die Dynamik des Zytoskeletts beeinflussen könnten. Die Hemmung von PKC durch Chelerythrin könnte indirekt die Funktion von Nephrocystin-4 hemmen. | ||||||
Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | ¥553.00 ¥1399.00 ¥4975.00 ¥9341.00 | 4 | |
Wiskostatin ist ein Inhibitor von N-WASP, das den Arp2/3-Komplex aktiviert, was zu einer Aktinpolymerisation führt. Durch die Hemmung von N-WASP könnte Wiskostatin möglicherweise die Aktindynamik hemmen und somit die mit Nephrocystin-4 verbundenen zellulären Prozesse hemmen. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | ¥2076.00 ¥3441.00 | 59 | |
Jasplakinolid stabilisiert Aktinfilamente und kann zu einer abnormalen Aktinpolymerisation führen. Diese Stabilisierung kann die normale Dynamik von Aktin beeinflussen und möglicherweise die Wechselwirkungen und Funktionen von Nephrocystin-4 stören, das mit dem Zytoskelett assoziiert ist. | ||||||
Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | ¥1128.00 ¥3622.00 ¥25824.00 ¥50588.00 ¥205411.00 ¥392038.00 | 3 | |
Colchicin bindet an Tubulin und hemmt dessen Polymerisation zu Mikrotubuli, einem weiteren Bestandteil des Zytoskeletts. Während Nephrocystin-4 enger mit Aktin assoziiert ist, könnte eine Störung der Mikrotubuli indirekt die zytoskelettale Rolle von Nephrocystin-4 hemmen. | ||||||