Date published: 2025-9-10

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liver FBPase Substraten

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von FBPase-Substraten aus der Leber an, die für verschiedene Anwendungen geeignet sind. Leber-FBPase (Fructose-1,6-Bisphosphatase) ist ein entscheidendes Enzym im Gluconeogeneseweg, das für die Umwandlung von Fructose-1,6-Bisphosphat in Fructose-6-Phosphat verantwortlich ist, einem Schlüsselschritt in der Glucosesynthese. FBPase-Substrate aus der Leber sind für die Untersuchung dieses enzymatischen Prozesses von entscheidender Bedeutung und ermöglichen Einblicke in die Regulierung des Glukosestoffwechsels und der Energiehomöostase. In der wissenschaftlichen Forschung werden diese Substrate verwendet, um die Mechanismen zu untersuchen, die die Glukoneogenese steuern, und um zu verstehen, wie Stoffwechselwege unter verschiedenen physiologischen Bedingungen zusammenwirken. Sie sind von entscheidender Bedeutung in Assays zur Messung der Enzymaktivität, die es den Forschern ermöglichen, die Kinetik und Regulierung der FBPase unter verschiedenen experimentellen Bedingungen zu untersuchen. Darüber hinaus werden FBPase-Substrate aus der Leber in Hochdurchsatz-Screening-Assays eingesetzt, um neue Regulatoren der Gluconeogenese zu identifizieren, was zur Entdeckung neuer Stoffwechselwege und potenzieller Zielstrukturen für weitere Untersuchungen beiträgt. Durch die Erleichterung detaillierter Untersuchungen der Rolle der FBPase im Glukosestoffwechsel verbessern diese Substrate unser Verständnis der Stoffwechselregulierung und ihrer breiteren Auswirkungen auf die zelluläre und systemische Physiologie. Detaillierte Informationen über unsere FBPase-Substrate für die Leber erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.

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ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

D-Fructose 1,6-bisphosphate trisodium salt octahydrate

81028-91-3sc-221476
sc-221476A
1 g
5 g
¥632.00
¥1072.00
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D-Fructose-1,6-Bisphosphat-Trinatriumsalz-Octahydrat dient als wichtiger allosterischer Regulator in Stoffwechselwegen und beeinflusst insbesondere die Aktivität der Fructose-1,6-Bisphosphatase. Seine strukturelle Konformation ermöglicht einzigartige Wechselwirkungen mit den aktiven Stellen des Enzyms, wodurch die Substrataffinität erhöht und die Reaktionskinetik moduliert wird. Die Löslichkeit und Stabilität dieser Verbindung in wässrigem Milieu erleichtern ihre Rolle bei der zellulären Energieregulierung, indem sie die Dynamik der Gluconeogenese und Glykolyse beeinflussen.