Date published: 2025-12-18

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I-Plastin Aktivatoren

Gängige I-Plastin Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin, free acid CAS 56092-81-0, Isoproterenol Hydrochloride CAS 51-30-9 und (-)-Epinephrine CAS 51-43-4.

I-Plastin-Aktivatoren umfassen eine Reihe chemischer Verbindungen, die die funktionelle Aktivität von I-Plastin über verschiedene biochemische Wege gezielt verstärken. Forskolin, Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) und Isoproterenol dienen als Aktivatoren, indem sie den zellulären cAMP-Spiegel erhöhen, was zur PKA-Aktivierung führt. PKA wiederum phosphoryliert I-Plastin, wodurch dessen Funktionalität bei der Stabilisierung von Aktinfilamenten und Zellstrukturen erhöht wird. In ähnlicher Weise aktivieren auch Epinephrin und Dibutyryl-cAMP den PKA-Weg, wodurch zusätzliche Wege für I-Plastin-Aktivatoren geschaffen werden, um I-Plastin zu phosphorylieren und zu aktivieren. Ionomycin aktiviert durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziums indirekt die Calmodulin-abhängige Kinase II, die I-Plastin phosphorylieren kann und damit seine Rolle bei der Aktinvernetzung erleichtert. In der Zwischenzeit aktiviert SNAP durch die Freisetzung von Stickstoffmonoxid die Guanylatzyklase, was zur PKG-vermittelten Phosphorylierung von I-Plastin führt, die für die Umstrukturierung des Zytoskeletts entscheidend ist.

Die funktionelle Verstärkung von I-Plastin durch diese Aktivatoren ist ein entscheidender Aspekt der Organisation des zellulären Zytoskeletts, insbesondere bei der Bildung von Mikrovilli und der Stabilisierung von Zell-Zell-Verbindungen. Calyculin A hemmt Phosphatasen, die normalerweise Proteine dephosphorylieren, und hält dadurch indirekt I-Plastin in einem phosphorylierten, aktiven Zustand. Dies gewährleistet eine anhaltende Aktinbindung und -stabilisierung, die für die ordnungsgemäße Zellstruktur und -beweglichkeit unerlässlich ist. Anisomycin und Bisindolylmaleimid I wirken zwar über unterschiedliche Wege - JNK-Aktivierung bzw. PKC-Hemmung -, erhöhen aber gleichzeitig den Phosphorylierungszustand von I-Plastin. Rolipram hemmt PDE4 und hält dadurch indirekt den cAMP-Spiegel und die PKA-Aktivität aufrecht, was wiederum mit der Phosphorylierung und Aktivierung von I-Plastin zusammenhängt.

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Forskolin

66575-29-9sc-3562
sc-3562A
sc-3562B
sc-3562C
sc-3562D
5 mg
50 mg
1 g
2 g
5 g
¥857.00
¥1692.00
¥8179.00
¥15626.00
¥23128.00
73
(3)

Forskolin stimuliert direkt die Adenylatcyclase, was zu einem Anstieg der zyklischen AMP (cAMP)-Spiegel in den Zellen führt. Erhöhtes cAMP aktiviert die Proteinkinase A (PKA), die dann Zielproteine, einschließlich I-Plastin, phosphorylieren kann, was zu einer Funktionssteigerung innerhalb der zellulären Zytoskelettorganisation führt.

PMA

16561-29-8sc-3576
sc-3576A
sc-3576B
sc-3576C
sc-3576D
1 mg
5 mg
10 mg
25 mg
100 mg
¥451.00
¥1455.00
¥2369.00
¥5528.00
¥10481.00
119
(6)

PMA ist ein Diacylglycerin-Analogon, das die Proteinkinase C (PKC) aktiviert. PKC kann I-Plastin phosphorylieren, was eine Voraussetzung für seine Aktivität bei der Aktin-Bündelung in Zellen ist, wodurch seine Funktionalität bei der Stabilisierung zellulärer Strukturen verbessert wird.

Ionomycin, free acid

56092-81-0sc-263405
sc-263405A
1 mg
5 mg
¥1061.00
¥2922.00
2
(2)

Ionomycin ist ein Calcium-Ionophor, das den intrazellulären Calciumspiegel erhöht, wodurch die Calmodulin-abhängige Kinase II (CaMKII) aktiviert werden kann. CaMKII phosphoryliert dann möglicherweise I-Plastin, wodurch dessen Rolle bei der Vernetzung von Aktin und der Stabilisierung von Mikrovilli erleichtert wird.

Isoproterenol Hydrochloride

51-30-9sc-202188
sc-202188A
100 mg
500 mg
¥305.00
¥417.00
5
(0)

Isoproterenol ist ein Beta-adrenerger Agonist, der intrazelluläre cAMP-Spiegel erhöhen und dadurch PKA aktivieren kann. Die PKA-Aktivierung kann zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von I-Plastin führen, wodurch dessen Rolle bei der Organisation von Aktinfilamenten verstärkt wird.

(−)-Epinephrine

51-43-4sc-205674
sc-205674A
sc-205674B
sc-205674C
sc-205674D
1 g
5 g
10 g
100 g
1 kg
¥451.00
¥1151.00
¥2223.00
¥19619.00
¥184179.00
(1)

Epinephrin interagiert mit adrenergen Rezeptoren, die die cAMP-Produktion und PKA-Aktivierung stimulieren können. PKA kann I-Plastin phosphorylieren, wodurch dessen Aktin-Bindungsfunktion verbessert und die Zell-Zell-Verbindungen stabilisiert werden.

(±)-S-Nitroso-N-acetylpenicillamine

79032-48-7sc-200319B
sc-200319
sc-200319A
10 mg
20 mg
100 mg
¥824.00
¥1264.00
¥4140.00
18
(3)

SNAP setzt Stickstoffmonoxid (NO) frei, das Guanylatcyclase aktivieren und die zyklischen GMP (cGMP)-Spiegel erhöhen kann. cGMP-abhängige Proteinkinase (PKG) könnte I-Plastin phosphorylieren, was zu einer gesteigerten Aktivität bei der Umstrukturierung des Zytoskeletts führt.

8-Bromoadenosine 3′,5′-cyclic monophosphate

23583-48-4sc-217493B
sc-217493
sc-217493A
sc-217493C
sc-217493D
25 mg
50 mg
100 mg
250 mg
500 mg
¥1196.00
¥1873.00
¥3260.00
¥6205.00
¥9240.00
2
(1)

8-Bromo-cAMP ist ein zellpermeables Analogon von cAMP, das PKA aktiviert. Aktivierte PKA kann die I-Plastin-Aktivität durch Phosphorylierung erhöhen, was für seine Rolle bei der Aktinfilamentbündelung und der Zellmotilität wichtig ist.

Anisomycin

22862-76-6sc-3524
sc-3524A
5 mg
50 mg
¥1094.00
¥2866.00
36
(2)

Anisomycin ist ein JNK-Aktivator, der zur Aktivierung von c-Jun führen kann, was wiederum die Expression von Proteinen, die an der Dynamik des Zytoskeletts beteiligt sind, verstärken kann. Auf diese Weise könnte die I-Plastin-Funktion bei der Aktin-Bündelung verstärkt werden.

Calyculin A

101932-71-2sc-24000
sc-24000A
10 µg
100 µg
¥1805.00
¥8462.00
59
(3)

Calyculin A ist ein potenter Inhibitor der Proteinphosphatasen 1 und 2A, was zu erhöhten Phosphorylierungswerten von Proteinen führt. Dies kann zu einer verstärkten Aktivität von I-Plastin durch anhaltende Phosphorylierung führen, was sich auf die Aktinbindung und -stabilisierung auswirkt.

Dibutyryl-cAMP

16980-89-5sc-201567
sc-201567A
sc-201567B
sc-201567C
20 mg
100 mg
500 mg
10 g
¥508.00
¥1467.00
¥5415.00
¥50205.00
74
(7)

Dibutyryl-cAMP ist ein cAMP-Analogon, das die PKA aktiviert. PKA kann dann I-Plastin phosphorylieren, was zu einer verstärkten Aktivität bei der Organisation des Aktin-Zytoskeletts und der Bildung von Mikrovilli führt.