Filamin-1-Inhibitoren umfassen eine bestimmte chemische Klasse, die sorgfältig entwickelt wurde, um die Funktion von Filamin 1 (FLN1), einem Zytoskelettprotein, das an verschiedenen zellulären Prozessen beteiligt ist, selektiv zu beeinflussen und zu hemmen. FLN1, auch als Filamin 1 bekannt, erweist sich als zentraler Architekt bei der Aufrechterhaltung der strukturellen Integrität des Zytoskeletts, der Orchestrierung der zellulären Motilität und der Steuerung der Zelladhäsionsdynamik. Diese vielseitige Funktionalität ergibt sich aus seiner Rolle als aktinbindendes Protein, bei der es auf komplexe Weise Querverbindungen zwischen Aktinfilamenten bildet und so zur Bildung dynamischer Zytoskelett-Netzwerke beiträgt, die für die zelluläre Architektur von entscheidender Bedeutung sind. Die mechanistische Essenz von Filamin-1-Inhibitoren beruht auf ihrer Präzision bei der Ausrichtung auf das Filamin-1-Protein, wobei sie strategisch darauf abzielen, dessen Interaktionen mit Aktinfilamenten und anderen Bindungspartnern zu unterbrechen. Diese nuancierte Interferenz hat die Fähigkeit, grundlegende Aspekte der zellulären Dynamik zu modulieren, einschließlich der Zellmorphologie, der Motilität und des komplexen Aufbaus zellulärer Strukturen. Die laufende Erforschung von Filamin-1-Inhibitoren im Rahmen wissenschaftlicher Untersuchungen zielt darauf ab, die genauen Modalitäten zu entschlüsseln, mit denen diese Verbindungen ihre Wirkung entfalten, und die molekularen Feinheiten der Zytoskelettdynamik und des Zellverhaltens zu erforschen.
Die Untersuchung von Filamin-1-Inhibitoren dient als wissenschaftliche Grenze und bereichert unser Verständnis des komplexen Zusammenspiels, das die Zellstruktur und -motilität auf molekularer Ebene steuert. Die nuancierten Erkenntnisse, die aus der Untersuchung von Filamin-1-Inhibitoren gewonnen wurden, tragen wesentlich zum umfassenden Gesamtbild der Zellbiologie bei und bieten eine molekulare Linse, durch die Wissenschaftler die komplizierten Mechanismen entschlüsseln können, die die dynamischen Wechselwirkungen von Zellstrukturen und -bewegungen steuern. Diese Erforschung betont die grundlegende Natur der wissenschaftlichen Untersuchung der molekularen Grundlagen zellulärer Prozesse.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | ¥1579.00 | ||
Kleinmolekularer Inhibitor, der die Interaktion zwischen Filamin 1 und Aktin unterbricht, wodurch Filamin 1 daran gehindert wird, Aktinfilamente zu vernetzen und die Dynamik des Zytoskeletts zu verändern. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | ¥2076.00 ¥3441.00 | 59 | |
Obwohl Jasplakinolid in erster Linie als Verstärker der Aktinpolymerisation bekannt ist, wirkt sich seine Wirkung auf die Aktindynamik indirekt auf die Funktion von Filamin 1 aus, indem es die Gesamtstruktur des Zytoskeletts beeinflusst. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | ¥2098.00 ¥7976.00 | 88 | |
Obwohl Y-27632 hauptsächlich als Rho-assoziierte Proteinkinase (ROCK) Inhibitor bekannt ist, kann es indirekt Filamin 1-vermittelte Prozesse durch Modulation des Rho-Signalwegs beeinflussen. | ||||||
Cytosporone B | 321661-62-5 | sc-252653 | 5 mg | ¥1647.00 | 7 | |
Eine natürliche Verbindung mit entzündungshemmenden Eigenschaften, die die Aktindynamik modulieren und indirekt die Funktion von Filamin 1 beeinflussen kann. | ||||||
Luteolin | 491-70-3 | sc-203119 sc-203119A sc-203119B sc-203119C sc-203119D | 5 mg 50 mg 500 mg 5 g 500 g | ¥305.00 ¥575.00 ¥1139.00 ¥1726.00 ¥21718.00 | 40 | |
Eine in bestimmten Pflanzen vorkommende Flavonoidverbindung, von der angenommen wird, dass sie die Aktindynamik beeinträchtigt, was sich auf Filamin-1-vermittelte Prozesse auswirken könnte. | ||||||
Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | ¥553.00 ¥1399.00 ¥4975.00 ¥9341.00 | 4 | |
Ein Inhibitor der Wiskott-Aldrich-Syndrom-Proteinfamilie (WASP), die eine Rolle bei der Aktin-Kernbildung spielt. Die Unterbrechung von WASP-Proteinen könnte nachgelagerte Auswirkungen auf Filamin-1-Interaktionen haben. | ||||||