FAM162B Inhibitoren

Gängige FAM162B Inhibitors sind unter underem Benzamidine CAS 618-39-3, E-64 CAS 66701-25-5, Phosphoramidon CAS 119942-99-3, Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5 und AEBSF hydrochloride CAS 30827-99-7.

Chemische Inhibitoren von FAM162B können durch ihre Interaktion mit proteolytischen Prozessen, an denen das Protein beteiligt ist, verstanden werden. Benzamidin, das für seine Fähigkeit zur Hemmung von Proteasen bekannt ist, kann sich direkt an das aktive Zentrum von FAM162B binden und so seine Proteaseaktivität behindern. Wenn FAM162B eine Cysteinproteaseaktivität aufweist, kann E-64 seine Funktion irreversibel hemmen, indem es den Cysteinrest im aktiven Zentrum kovalent modifiziert. Diese Modifikation verhindert die normale Substratspaltung, die FAM162B normalerweise durchführen könnte. Phosphoramidon, ein weiterer Inhibitor, würde FAM162B hemmen, indem er das Metallion chelatiert, das für seine Metalloprotease-ähnliche Aktivität unerlässlich ist, wenn es eine solche Funktionalität besitzt. Ebenso würde 1,10-Phenanthrolin die Metalloprotease-Aktivität von FAM162B hemmen, indem es sich an die Metallionen im aktiven Zentrum des Proteins bindet und so die normale Enzymaktivität unterbricht.

Leupeptin und AEBSF zielen auf Proteasen mit Serin und Cystein in ihren aktiven Zentren ab, um die Palette der Inhibitoren zu erweitern. Leupeptin hemmt FAM162B, indem es eine reversible Wechselwirkung mit dessen aktivem Zentrum eingeht, während AEBSF die Aktivität der Serinprotease durch kovalente Modifizierung der Hydroxylgruppe des Serinrests im aktiven Zentrum hemmt. MG-132, ein Proteasominhibitor, kann auch Cysteinproteasen hemmen und würde daher an das aktive Zentrum von FAM162B binden, wenn es diese enzymatische Eigenschaft teilt. Lactacystin hemmt spezifisch die proteasomale Aktivität und könnte das Threonin im aktiven Zentrum von FAM162B verändern, wenn es mit dem Proteasom verbunden ist. In ähnlicher Weise würden ALLN und MDL-28170, bekannte Calpain-Inhibitoren, FAM162B durch reversible Bindung bzw. Bindung an das Cystein des aktiven Zentrums hemmen, falls FAM162B calpainähnliche Eigenschaften aufweist. Schließlich würde Calpeptin als selektiver Calpain-Inhibitor mit dem Cystein des aktiven Zentrums von FAM162B interagieren, wenn das Protein funktionelle Ähnlichkeiten mit Calpain aufweist, und so seine normale Proteaseaktivität verhindern. Der Mechanismus jedes Inhibitors basiert auf der spezifischen proteaseähnlichen Aktivität, die FAM162B aufweisen kann, und die Inhibitoren würden das aktive Zentrum des Proteins binden oder verändern, um seine Funktion zu hemmen.