(eukaryotic translation initiation factor) eIF3 Inhibitoren

GSK2606414 hemmt die Aktivität von PERK, einer Kinase, die eIF2α phosphoryliert, und verringert so die eIF2α-Phosphorylierungswerte.

Cisplatin wirkt sich indirekt auf eIF2α aus, indem es DNA-Schäden verursacht, die integrierte Stressreaktion auslöst und eIF2α phosphoryliert.

Thapsigargin löst ER-Stress aus, aktiviert PERK und führt zu einer eIF2α-Phosphorylierung, wodurch die Proteinsynthese gehemmt wird.

Etoposid verursacht DNA-Schäden, was zu einer zellulären Stressreaktion führen könnte, die möglicherweise zelluläre Ressourcen von RNAi-Signalwegen abzieht und so eIF2C2 herunterreguliert.

Durch seine Wirkung als Pyrimidinanalogon könnte 5-Fluorouracil den Nukleotidstoffwechsel stören. Diese Störung könnte sich indirekt auf RNAi-Komponenten auswirken, indem sie die RNA-Synthese behindert und zu verringerten eIF2C2-Spiegeln führt.

Bortezomib hemmt das Proteasom und beeinträchtigt damit den Proteinumsatz. Dies kann das Gleichgewicht der zellulären Proteine stören und möglicherweise die Stabilität oder Synthese von eIF2C2 beeinträchtigen.

Actinomycin D behindert die RNA-Synthese durch Interkalation von DNA. Dies kann zu einer allgemeinen Herabregulierung von RNA-abgeleiteten Prozessen führen, wozu auch ein Rückgang der eIF2C2-Spiegel gehören könnte.

Durch die Hemmung der Proteinsynthese könnte Cycloheximid die Produktion neuer eIF2C2-Moleküle stoppen, was zu einer Nettoabnahme von eIF2C2 führt, da bestehende Proteine abgebaut werden.

Durch Doxorubicin verursachte DNA-Schäden können die Zelle dazu veranlassen, der DNA-Reparatur Vorrang vor regulären Funktionen einzuräumen, wodurch die RNAi-Maschinerie möglicherweise unterdrückt wird und die eIF2C2-Spiegel sinken.

Die Hemmung der Topoisomerase I durch Camptothecin kann DNA-Schäden verursachen, was zu einer verminderten Konzentration auf RNAi-Prozesse und damit zu einer geringeren eIF2C2-Expression führen könnte.