Ser/Thr Protein Kinase 抑制因子

双吲哚马来酰亚胺 VIII 是丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶的选择性抑制剂，以其稳定这些酶非活性构象的独特能力而闻名。通过与 ATP 结合口袋结合，它改变了酶的动力学，有效地阻止了底物磷酸化。这种化合物表现出独特的反应动力学，可以对激酶活性进行细微控制，从而显著影响下游信号级联和细胞反应。它的特殊性有助于加深对各种生物环境下激酶调节的理解。

Gö 6983是丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶的强效抑制剂，其特点在于能够破坏ATP结合位点，导致激酶结构发生构象转变。这种改变会阻碍底物进入和磷酸化，从而影响细胞信号通路。其独特的相互作用特性使其能够选择性调节激酶活性，从而深入了解细胞过程的调节机制。该化合物的动力学特性有助于对激酶功能和抑制作用进行详细研究。

KN-93 是一种选择性的 Ser/Thr 蛋白激酶抑制剂，以其干扰钙/钙调蛋白依赖性信号通路的独特能力而闻名。通过与激酶结构域结合，它能诱导构象变化，从而影响底物识别和磷酸化效率。这种化合物表现出独特的反应动力学，可用于探索各种细胞环境中的激酶调控。它的特异性相互作用为剖析复杂的信号网络提供了宝贵的工具。

苏拉明钠是 Ser/Thr 蛋白激酶的强效抑制剂，其特点是能够破坏 ATP 结合并改变酶的构象。这种化合物能参与独特的分子相互作用，从而调节激酶活性，影响下游信号级联。其独特的动力学特征使其成为研究蛋白质磷酸化动态和信号转导途径的重要药剂，有助于研究细胞过程中的调控机制。

Staurosporine 是一种多用途的 Ser/Thr 蛋白激酶抑制剂，因其能够竞争性地与 ATP 结合位点结合，从而阻碍磷酸化过程而闻名。其独特的结构可与各种激酶产生不同的相互作用，从而改变酶活性并调节细胞信号网络。该化合物表现出复杂的反应动力学，使研究人员能够探索激酶调控的复杂性及其对细胞稳态的影响。

Calphostin C 是一种选择性的 Ser/Thr 蛋白激酶抑制剂，其独特之处在于能与这些酶的调节结构域相互作用。这种化合物通过与特定位点结合来破坏磷酸化级联，从而影响下游信号通路。其独特的分子结构有利于进行有针对性的相互作用，从而对激酶活性进行细致入微的调节剂。该化合物的动力学特征揭示了酶调控和细胞反应机制。

乙酸乙酯中的Staurosporine溶液通过与ATP结合位点复杂的结合，对Ser/Thr蛋白激酶表现出强大的抑制作用。这种化合物独特的结构使其能够形成氢键和疏水相互作用，稳定其与激酶的复合物。其多样的反应性和选择性为研究激酶介导的信号通路提供了新的视角，影响细胞过程和调节机制。该溶液在乙酸乙酯中的溶解度使其更易于用于生物化学研究。

芹菜素是 Ser/Thr 蛋白激酶的选择性调节剂，可参与破坏激酶活性的特定相互作用。其独特的类黄酮结构可形成π-π堆积和范德华力，从而影响激酶的构象。这种化合物可改变磷酸化动力学，影响下游信号级联。此外，它在各种溶剂中的溶解性使其能够在生化试验中发挥作用，为研究激酶功能提供了一种多功能工具。

TLCK 盐酸盐是一种有效的 Ser/Thr 蛋白激酶抑制剂，其特点是能与活性位点残基形成共价键，从而有效阻止底物的进入。其独特的结构可选择性地靶向特定激酶，影响其催化活性并改变磷酸化模式。该化合物在水环境中的反应活性和稳定性提高了它在剖析激酶介导的信号通路方面的实用性，使其成为生化研究的重要工具。

Rp-8-Br-cAMPS 是一种选择性的 Ser/Thr 蛋白激酶激活剂，其特点是能够模拟 ATP，促进目标底物的磷酸化。它的溴化结构可增强与激酶活性位点的结合亲和力，促进影响酶活性的独特构象变化。该化合物具有快速的动力学特性，可在细胞测定中实时监测激酶活性，从而深入了解信号动态和调控机制。