Anticorpo M13 Major Coat Protein (RL-ph2): sc-53005

L'anticorpo anti-M13 Major Coat Protein (RL-ph2) è un anticorpo monoclonale di topo IgG2a a catena leggera kappa che rileva la reattività della proteina M13 della specie M13 mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF) e citometria a flusso (FCM). L'anticorpo Anti-M13 Major Coat Protein (RL-ph2) svolge un ruolo cruciale nella comprensione della morfogenesi dei fagi filamentosi, in particolare nella sintesi e nell'assemblaggio della proteina principale del mantello, che è essenziale per la formazione dei virioni infettivi. La proteina M13 si trova principalmente nella membrana plasmatica della cellula ospite, dove M13 si lega alla membrana citoplasmatica di E. coli, esponendo il suo sito antigenico all'esterno. Questa interazione è fondamentale per la capacità del fago di infettare le cellule batteriche, in quanto la Proteina di Rivestimento Maggiore M13 facilita l'ingresso del DNA virale nell'ospite. La proteina M13 subisce una serie di modifiche, compresa la sintesi iniziale di un "peptide leader" amino-terminale di 23 aminoacidi, noto come "procoat", che è fondamentale per la sua maturazione e il successivo assemblaggio nel virione privo di lipidi. La comprensione della struttura e della funzione della Proteina di Rivestimento Maggiore M13 non solo fa luce sul ciclo di vita virale, ma fornisce anche spunti per potenziali applicazioni nella biotecnologia e nella terapia fagica, dove la capacità di manipolare l'assemblaggio dei fagi può portare a soluzioni innovative nella lotta alle infezioni batteriche.

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Anticorpo M13 Major Coat Protein (RL-ph2) Riferimenti:

1. Ruolo dei residui aromatici all'interfaccia lipidi-acqua nella proteina di rivestimento principale del batteriofago M13 legata a micelle.  |  Yuen, CT., et al. 2000. Biochemistry. 39: 16155-62. PMID: 11123944
2. Interazioni di ancoraggio alla membrana della proteina di rivestimento maggiore M13.  |  Meijer, AB., et al. 2001. Biochemistry. 40: 8815-20. PMID: 11467942
3. Dipendenza dell'oligomerizzazione della proteina di rivestimento maggiore M13 e della segregazione laterale dalla composizione del bilayer.  |  Fernandes, F., et al. 2003. Biophys J. 85: 2430-41. PMID: 14507706
4. Analisi mutazionale completa della proteina di rivestimento maggiore M13: scaffold migliorati per la visualizzazione C-terminale dei fagi.  |  Held, HA. and Sidhu, SS. 2004. J Mol Biol. 340: 587-97. PMID: 15210356
5. Quantificazione della selettività proteina-lipoide mediante FRET: applicazione alla proteina di rivestimento maggiore M13.  |  Fernandes, F., et al. 2004. Biophys J. 87: 344-52. PMID: 15240469
6. Topologia del bilayer lipidico dell'alfa-elica transmembrana della proteina di rivestimento M13 Major e profilo di polarità del bilayer mediante spettroscopia di fluorescenza diretta al sito.  |  Koehorst, RB., et al. 2004. Biophys J. 87: 1445-55. PMID: 15345527
7. Meccanismi di ancoraggio della proteina di rivestimento maggiore M13 associata alla membrana.  |  Stopar, D., et al. 2006. Chem Phys Lipids. 141: 83-93. PMID: 16620800
8. Studio FRET di proteine di membrana: determinazione dell'inclinazione e dell'orientamento del dominio N-terminale della proteina di rivestimento maggiore M13.  |  Nazarov, PV., et al. 2007. Biophys J. 92: 1296-305. PMID: 17114224
9. Ricostituzione della proteina di rivestimento maggiore M13 e del suo segmento peptidico transmembrana su un modello di DNA.  |  Li, W., et al. 2007. Biochemistry. 46: 8579-91. PMID: 17595059
10. Accessibilità e dinamica dei residui di Cys nei mutanti della proteina di rivestimento principale dei batteriofagi IKe e M13.  |  Khan, AR., et al. 1995. Biochemistry. 34: 12388-97. PMID: 7547983

L'anticorpo M13 Major Coat Protein preferito è l'anticorpo M13 Major Coat Protein (RL-ph1): sc-53004.