Anticorpo βB2-crystallin (D-1): sc-376856

Le cristalline sono le principali proteine del cristallino degli occhi dei vertebrati, di cui mantengono la trasparenza e l'indice di rifrazione. Le cristalline si dividono in famiglie α, β e γ, e le cristalline β e γ costituiscono una superfamiglia. Le cristalline contengono solitamente sette regioni proteiche distintive, tra cui quattro motivi omologhi, un peptide di collegamento ed estensioni N e C-terminali. Le β-cristalline costituiscono le principali proteine strutturali del cristallino e si associano in dimeri, tetrameri e aggregati di ordine superiore. La sottofamiglia delle β-cristalline è composta da diversi prodotti genici, tra cui βA1-, βA2-, βA3-, βA4-, βB1-, βB2- e βB3-cristallina. Le proteine βA1- e βA3-cristallina sono codificate da un unico mRNA. Si differenziano per soli 17 aminoacidi e la βA1-cristallina è generata dall'uso di un sito alternativo di iniziazione della traduzione.

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Anticorpo βB2-crystallin (D-1) Riferimenti:

1. Mutazione delle interfacce nella betaB2-cristallina umana scambiata di dominio.  |  Smith, MA., et al. 2007. Protein Sci. 16: 615-25. PMID: 17327390
2. Subfertilità in topi portatori di una mutazione della betaB2-cristallina.  |  Duprey, KM., et al. 2007. Mol Vis. 13: 366-73. PMID: 17392687
3. Accessibilità ai solventi della betaB2-cristallina e cambiamenti strutturali locali dovuti alla deamidazione all'interfaccia del dimero.  |  Takata, T., et al. 2010. Exp Eye Res. 91: 336-46. PMID: 20639133
4. Cambiamenti nell'accessibilità al solvente della cristallina βB2 wild-type e deamidata in seguito alla formazione di un complesso con la cristallina αA.  |  Lampi, KJ., et al. 2012. Exp Eye Res. 104: 48-58. PMID: 22982024
5. La mutazione A2V, legata alla cataratta congenita, compromette la formazione del tetramero e promuove l'aggregazione della βB2-cristallina.  |  Xu, J., et al. 2012. PLoS One. 7: e51200. PMID: 23236454
6. Crybb2, che codifica per la βB2-cristallina, influenza il gating sensomotorio e la funzione dell'ippocampo.  |  Sun, M., et al. 2013. Mamm Genome. 24: 333-48. PMID: 24096375
7. L'importanza dell'ultimo filamento al C-terminus nella stabilità e nell'assemblaggio della βB2-cristallina.  |  Zhang, K., et al. 2014. Biochim Biophys Acta. 1842: 44-55. PMID: 24120835
8. La mutazione R188H, legata alla cataratta, promuove l'aggregazione e la fibrillizzazione della βB2-cristallina durante la denaturazione acida.  |  Xi, YB., et al. 2014. Biochem Biophys Res Commun. 447: 244-9. PMID: 24704203
9. L'antagomir MiR-326 ritarda la progressione della cataratta legata all'età, regolando l'espressione mediata da FGF1 della betaB2-cristallina.  |  Ren, H., et al. 2018. Biochem Biophys Res Commun. 505: 505-510. PMID: 30268497
10. Polimorfismi in CRYBB2, che codifica la βB2-cristallina, sono associati alla performance di antisaccade e alla funzione di memoria.  |  Giegling, I., et al. 2020. Transl Psychiatry. 10: 113. PMID: 32317624

L'anticorpo βB1-crystallin preferito è l'anticorpo βB1-crystallin (H-3): sc-48335.