Date published: 2025-9-9

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KLK1 Substrati

Santa Cruz Biotechnology offre ora un'ampia gamma di substrati KLK1 da utilizzare in varie applicazioni. La callicreina-1 (KLK1) è un membro della famiglia delle serina-proteasi, nota per il suo ruolo nel sistema chinina-callikreina, dove è responsabile della scissione dei chinogeni per rilasciare chinine, come la bradichinina. Questi peptidi svolgono un ruolo cruciale in processi quali la vasodilatazione, la regolazione della pressione sanguigna, l'infiammazione e la segnalazione del dolore. I substrati di KLK1 sono strumenti essenziali per la ricerca scientifica, in quanto consentono ai ricercatori di studiare l'attività enzimatica di KLK1 e il suo coinvolgimento in vari processi fisiologici e patologici. Utilizzando questi substrati, gli scienziati possono esplorare come l'attività di KLK1 influenzi la generazione di peptidi bioattivi, contribuendo alla comprensione della funzione cardiovascolare, delle risposte infiammatorie e del rimodellamento dei tessuti. Questi substrati sono ampiamente utilizzati nei test biochimici per quantificare l'attività di KLK1 e negli studi che indagano il ruolo di KLK1 in condizioni quali l'ipertensione, l'infiammazione cronica e alcuni tipi di cancro. Inoltre, i substrati di KLK1 sono preziosi per lo sviluppo di inibitori e modulatori di KLK1, interessanti per le applicazioni volte a regolare il rilascio di chinina e i suoi effetti. La disponibilità di questi substrati ha fatto progredire in modo significativo la ricerca in campi quali la biologia cardiovascolare, l'oncologia e l'infiammazione, fornendo approfondimenti critici sui complessi meccanismi mediati da KLK1. Per informazioni dettagliate sui substrati KLK1 disponibili, fare clic sul nome del prodotto.
Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

H-D-Val-Leu-Arg-AFC

sc-391026
sc-391026A
1 mg
5 mg
¥1467.00
¥5923.00
1
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H-D-Val-Leu-Arg-AFC funge da substrato per l'enzima klk1, mostrando la sua specificità attraverso interazioni peptidiche uniche. La struttura del composto facilita il riconoscimento dell'enzima, portando a una scissione efficiente e all'emissione di fluorescenza al momento dell'idrolisi. Questa cinetica di reazione evidenzia il suo ruolo nel monitoraggio dell'attività proteolitica, poiché il rilascio di AFC genera un segnale misurabile. La sua sequenza aminoacidica distinta aumenta la selettività, rendendolo uno strumento prezioso per lo studio della dinamica delle proteasi.