Polymere IgA und IgM werden von B-Zellen in der Lamina propria produziert und sekretiert, die sich unter der Schleimhautschicht polarisierter Epithelzellen befindet. Polymere Immunoglobulin-Rezeptoren, auch als pIgRs bezeichnet, werden auf der basolateralen Oberfläche der Drüsenepithelien exprimiert und vermitteln den transzellulären Transport polymerer sekretorischer Immunoglobuline über das Epithel. pIgR verbindet sich mit sekretierten dimeren IgA- und IgM-Molekülen. Während des transzellulären Transports dieser Ig-Polymere wird pIgR durch Proteolyse zu einem Fragment namens Sekretionskomponente (SC), polymerem Immunoglobulin-Rezeptor oder Poly-IG-Rezeptor aufgespalten. Wenn Immunoglobulin-Polymere mit SC verbunden sind, werden sie gegen enzymatische Degradation während des Transzytose-Prozesses resistent. SC und pIgR sind für eine korrekte mucosale Immunität von entscheidender Bedeutung, da sie einen molekularen Chaperon für polymere Igs darstellen, damit diese intakt bleiben und in Körperflüssigkeiten eintreten können. Das humane SC (pIgR)-Gen befindet sich auf Chromosom 1q31-q41 und kodiert ein Protein aus 764 Aminosäuren. Der Rezeptor enthält fünf Einheiten mit Homologie zu den variablen (V) Einheiten von Immunoglobulinen und eine Transmembranregion, die Homologie zu bestimmten Immunoglobulin-Variablenregionen aufweist.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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