RBP Antikörper (C-4): sc-48384

Der RBP-Antikörper (C-4) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der leichten Kette von Mäusen, der RBP menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF), Immunhistochemie mit in Paraffin eingebetteten Schnitten (IHCP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der RBP-Antikörper (C-4) ist sowohl in nicht konjugierter als auch in verschiedenen konjugierten Formen erhältlich, darunter Agarose, Meerrettichperoxidase (HRP), Phycoerythrin (PE), Fluoresceinisothiocyanat (FITC) und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Das Retinol-bindende Protein (RBP), auch bekannt als Plasma-Retinol-bindendes Protein (PRBP) oder RBP4, spielt eine entscheidende Rolle beim Transport von Retinol (Vitamin A) von der Leber zu den peripheren Geweben, was für die Aufrechterhaltung der ordnungsgemäßen Zellfunktion und des Sehvermögens unerlässlich ist. Als Mitglied der Lipocalin-Familie bindet RBP an Transthyretin (TTR) im Plasma und bildet einen stabilen Komplex, der die renale Filtration von RBP mit niedrigem Molekulargewicht verhindert und so eine ausreichende Retinolversorgung der Gewebe sicherstellt. Das Molverhältnis von RBP zu TTR kann als indirekter Indikator für den Vitamin-A-Status dienen, wobei Ungleichgewichte auf Mängel hindeuten, die zelluläre Prozesse beeinträchtigen können, insbesondere in Epidermiszellen. Jüngste Forschungsergebnisse haben erhöhte RBP-Werte im Fettgewebe mit Insulinresistenz in Verbindung gebracht, was auf eine mögliche Beteiligung an der Entwicklung von Typ-2-Diabetes und Adipositas hindeutet und die Bedeutung von RBP über die traditionellen Transportfunktionen hinaus hervorhebt.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

RBP Antikörper (C-4) Literaturhinweise:

1. Die Struktur des menschlichen Retinol-bindenden Proteins (RBP) mit seinem Trägerprotein Transthyretin zeigt eine Interaktion mit dem Carboxyterminus des RBP.  |  Naylor, HM. and Newcomer, ME. 1999. Biochemistry. 38: 2647-53. PMID: 10052934
2. Muskelexpression des menschlichen Retinol-bindenden Proteins (RBP). Unterdrückung des Sehfehlers von RBP-Knockout-Mäusen.  |  Quadro, L., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 30191-7. PMID: 12048218
3. Bestimmung eines Cut-off-Wertes für das molare Verhältnis von Retinol-bindendem Protein zu Transthyretin (RBP:TTR) bei Patienten aus Bangladesch mit geringen hepatischen Vitamin-A-Speicherwerten.  |  Rosales, FJ., et al. 2002. J Nutr. 132: 3687-92. PMID: 12468608
4. Dreidimensionale Struktur des Transthyretin-Retinol-bindenden Proteinkomplexes.  |  Monaco, HL. 2002. Clin Chem Lab Med. 40: 1229-36. PMID: 12553423
5. Eine neue Methode zur Reinigung von Retinol-bindendem Protein und Transthyretin aus menschlichem Plasma.  |  Raghu, P., et al. 2003. Biotechnol Appl Biochem. 38: 19-24. PMID: 12593674
6. Das Retinol-bindende Protein 4 im Serum trägt zur Insulinresistenz bei Fettleibigkeit und Typ-2-Diabetes bei.  |  Yang, Q., et al. 2005. Nature. 436: 356-62. PMID: 16034410
7. Die Interaktion des Retinol-bindenden Proteins mit seinem Plasmamembranrezeptor.  |  Sivaprasadarao, A. and Findlay, JB. 1988. Biochem J. 255: 561-9. PMID: 2849420
8. Bewertung der Retinol-bindenden Proteinausscheidung bei normalen Kindern.  |  Smith, GC., et al. 1994. Pediatr Nephrol. 8: 148-50. PMID: 8018490
9. Die Wechselwirkung von N-Ethyl-Retinamid mit Plasma-Retinol-bindendem Protein (RBP) und die Kristallstruktur des Retinoid-RBP-Komplexes mit 1,9-A-Auflösung.  |  Zanotti, G., et al. 1993. J Biol Chem. 268: 24873-9. PMID: 8227049
10. Mechanismus der pH-induzierten Freisetzung von Retinol aus dem Retinol-bindenden Protein.  |  Ptitsyn, OB., et al. 1993. FEBS Lett. 317: 181-4. PMID: 8425602
11. Die Aufnahme von Retinol aus dem retinolbindenden Protein (RBP) durch parenchymale Leberzellen in vitro hängt nicht spezifisch von seiner Bindung an RBP ab.  |  van Bennekum, AM., et al. 1993. Biochemistry. 32: 1727-33. PMID: 8439537
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Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-RBP Antikörper (C-4) hat 4 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-RBP Antikörper (C-4) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

RBP Antikörper (C-4) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: RBP4

Klon: C-4

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 1-201

Ziel-Epitop: RBP

Epitope Spezies: human

Reaktivität: RBP

Speziesreaktivität: human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 4 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für RBP Antikörper (C-4): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin