Date published: 2025-9-10

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PTP1B Substrate

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Alternative Namen:
DADEpYLIPQQG; [pTyr992] EGF receptor (988-998)
Anwendungen:
PTP1B Substrate ist ein synthetisches Substrat für PTP1B
Reinheit:
≥92%
Molekulargewicht:
1330.3
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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PTP1B-Substrat bezieht sich auf eine Chemikalie, die speziell für die gezielte Dephosphorylierung durch Protein-Tyrosin-Phosphatase 1B (PTP1B) entwickelt wurde, ein Enzym, das bei der Regulierung zellulärer Prozesse durch die Dephosphorylierung von Tyrosinresten auf Zielproteinen eine entscheidende Rolle spielt. PTP1B spielt eine wichtige Rolle in Signalwegen, die verschiedene zelluläre Funktionen wie den Stoffwechsel und die Signalisierung von Wachstumsfaktoren steuern. Die Untersuchung von PTP1B-Substraten ist entscheidend für das Verständnis der Spezifität des Enzyms und des Mechanismus seiner Wirkung bei der zellulären Signalübertragung. Durch die Verwendung dieser Substrate können Forscher aufklären, wie sich die Modulation von PTP1B auf zelluläre Prozesse auswirkt, und Einblicke in die Rolle des Enzyms bei der Signaltransduktion gewinnen. Die Verwendung von PTP1B-Substraten in der Forschung ermöglicht die Erforschung der physiologischen Rolle von PTP1B, einschließlich seiner Auswirkungen auf die Insulinsignalübertragung und den Energiehaushalt. Dieser Ansatz trägt dazu bei, die komplexen Signalwege zu entschlüsseln, an denen PTP1B beteiligt ist, und bietet ein klareres Verständnis seiner regulatorischen Funktionen und Interaktionen. Durch solche Studien sind die PTP1B-Substrate zu unschätzbaren Werkzeugen in der biochemischen Forschung geworden, die eine detaillierte Untersuchung zellulärer Signalnetzwerke und der Dynamik der Phosphorylierung und Dephosphorylierung von Proteinen ermöglichen.


PTP1B Substrate Literaturhinweise

  1. Tyrosinkinasen und Phosphatasen in der estivierenden Knoblauchkröte.  |  Cowan, KJ. and Storey, KB. 2001. Cell Physiol Biochem. 11: 161-72. PMID: 11410711
  2. Das Hühneranämie-Virus VP2 ist eine neuartige Proteinphosphatase mit doppelter Spezifität.  |  Peters, MA., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 39566-73. PMID: 12151384
  3. Die Auswirkungen des Winterschlafs auf die Proteinphosphatasen der Organe von Erdhörnchen.  |  MacDonald, JA. and Storey, KB. 2007. Arch Biochem Biophys. 468: 234-43. PMID: 17964276
  4. Verwendung von fluorierten Tyrosinphosphaten zur Untersuchung der Substratspezifität der niedermolekularen Phosphataseaktivität von Calcineurin.  |  Martin, B., et al. 1985. J Biol Chem. 260: 14932-7. PMID: 2415511
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  8. Substratspezifität von Protein-Tyrosin-Phosphatasen: Anforderungen an Größe und Phosphotyrosin-Positionierung in Peptidsubstraten.  |  Zhang, ZY., et al. 1994. Biochemistry. 33: 2285-90. PMID: 7509638
  9. Substratspezifität der Protein-Tyrosin-Phosphatasen.  |  Zhang, ZY., et al. 1993. Proc Natl Acad Sci U S A. 90: 4446-50. PMID: 7685104
  10. Ein kontinuierlicher spektrophotometrischer und fluorimetrischer Assay für Protein-Tyrosin-Phosphatase unter Verwendung von Phosphotyrosin-haltigen Peptiden.  |  Zhang, ZY., et al. 1993. Anal Biochem. 211: 7-15. PMID: 7686722
  11. Charakterisierung und kinetische Analyse der intrazellulären Domäne der menschlichen Protein-Tyrosin-Phosphatase beta (HPTP beta) unter Verwendung synthetischer Phosphopeptide.  |  Harder, KW., et al. 1994. Biochem J. 298 (Pt 2): 395-401. PMID: 8135747
  12. Vergleichende kinetische Analyse und Substratspezifität der tandemkatalytischen Domänen der rezeptorähnlichen Protein-Tyrosin-Phosphatase alpha.  |  Wu, L., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 6994-7002. PMID: 9054389
  13. Molekulare Grundlage für die Substratspezifität der Protein-Tyrosin-Phosphatase 1B.  |  Sarmiento, M., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 26368-74. PMID: 9756867

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PTP1B Substrate, 0.5 mg

sc-3126
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