HLA-DRα Antikörper (B-10): sc-55592

Der HLA-DRα-Antikörper (B-10) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der Maus, der HLA-DRα in Proben von Mäusen, Ratten und Menschen durch verschiedene Anwendungen wie Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF), Immunhistochemie mit in Paraffin eingebetteten Schnitten (IHCP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. HLA-DRα ist ein entscheidender Bestandteil der Klasse-II-Moleküle des Haupthistokompatibilitätskomplexes (MHC), die eine wichtige Rolle bei der Immunantwort spielen, indem sie verarbeitete Antigene den CD4+-T-Helferzellen präsentieren. Der HLA-DRα (B-10)-Antikörper ermöglicht die Erforschung der Aktivierung des adaptiven Immunsystems, da HLA-DRα die Erkennung von Fremdpeptiden erleichtert und dadurch die Aktivierung und Differenzierung von T-Zellen beeinflusst. HLA-DRα befindet sich hauptsächlich auf der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen, wie B-Zellen und dendritischen Zellen, wo HLA-DRα Heterodimere mit HLA-DRβ-Ketten bildet. Diese Lokalisierung ermöglicht eine effektive Präsentation von Antigenen für T-Zellen, was für die Auslösung von Immunantworten von entscheidender Bedeutung ist. Darüber hinaus unterliegt HLA-DRα verschiedenen posttranslationalen Modifikationen, einschließlich Glykosylierung, die sich auf die Stabilität, die Expressionsniveaus und die Interaktion mit anderen Proteinen auswirken und letztlich die Immunantwort beeinflussen können. Der Anti-HLA-DRα-Antikörper (B-10) ist ein unschätzbares Hilfsmittel für Forscher, die Immunmechanismen, Autoimmunerkrankungen und die Rolle von MHC-Klasse-II-Molekülen bei Gesundheit und Krankheit untersuchen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

HLA-DRα Antikörper (B-10) Literaturhinweise:

1. Ein ATF/CREB-Bindungsmotiv ist für die aberrante konstitutive Expression des MHC-Klasse-II-DR-alpha-Promotors und die Aktivierung durch SV40-T-Antigen erforderlich.  |  Cox, PM. and Goding, CR. 1992. Nucleic Acids Res. 20: 4881-7. PMID: 1329030
2. Die HLA-DRalpha-Kette wird durch Polyubiquitinierung modifiziert.  |  Lapaque, N., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 7007-16. PMID: 19117940
3. Ein neuer monoklonaler Antikörper, der eine lineare Determinante am N-Terminus der HLA-DRalpha-Kette erkennt.  |  Ting, YT., et al. 2009. Hybridoma (Larchmt). 28: 423-9. PMID: 20025501
4. [Molekulare Klonierung und dreidimensionale Strukturmodellierung von HLA-DRalpha * 0101, DRbeta1 * 04051 und DRbeta1 * 07011].  |  Sun, YY., et al. 2001. Zhongguo Ying Yong Sheng Li Xue Za Zhi. 17: 281-4. PMID: 21189634
5. Molekulare zytogenetische Analyse menschlicher Brusttumore: Methylierungsmuster des HLA-DRα Gens.  |  Barbieri, R., et al. 1987. Cytotechnology. 1: 83-5. PMID: 22358447
6. Haupt-Histokompatibilitätskomplex Klasse II HLA-DRα wird durch den Kaposi-Sarkom-assoziierten Herpesvirus-kodierten lytischen Transaktivator RTA und MARCH8 herunterreguliert.  |  Sun, Z., et al. 2016. J Virol. 90: 8047-58. PMID: 27356905
7. Bedeutung der DNMT1- und HLA-DRα-Inkorporation für das TNM-Staging bei Patienten mit hepatozellulärem Karzinom nach kurativer Resektion.  |  Tang, H., et al. 2017. Int J Clin Exp Pathol. 10: 9372-9381. PMID: 31966809
8. Das HLA-DQ(alpha 1*0102, beta 1*0602)-Heterodimer kann bei Fehlen des HLA-DR(alpha 1*01, beta 1*1501)-Heterodimers eine Anfälligkeit für Multiple Sklerose verleihen.  |  Spurkland, A., et al. 1997. Tissue Antigens. 50: 15-22. PMID: 9243750
9. Die neuartige Glykosylierung von HLA-DRalpha unterbricht die Antigenpräsentation, ohne die endosomale Lokalisierung zu verändern.  |  Guerra, CB., et al. 1998. J Immunol. 160: 4289-97. PMID: 9574531
10. Regulierung von HLA-DR- und kostimulatorischen B7-Molekülen in menschlichen Schilddrüsenkarzinomzellen: unterschiedliche Bindung von Transkriptionsfaktoren an den HLA-DRalpha-Promotor.  |  Lahat, N., et al. 1998. Thyroid. 8: 361-9. PMID: 9623725

Der bevorzugte. HLA-DRα Antikörper ist HLA-DRα Antikörper (G-7): sc-55593.