α/β-SNAP Antikörper (G-3): sc-48349

Der α/β-SNAP-Antikörper (G-3) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der leichten Kette von Mäusen, der α/β-SNAP von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF), Immunhistochemie und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA). Der α/β-SNAP (G-3)-Antikörper ist sowohl in nicht konjugierter als auch in verschiedenen konjugierten Formen erhältlich, darunter Agarose, Meerrettichperoxidase (HRP), Phycoerythrin (PE), Fluoresceinisothiocyanat (FITC) und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. α/β-SNAP spielt eine entscheidende Rolle bei der Exozytose, die für die Freisetzung von Neurotransmittern und andere zelluläre Sekretionsmechanismen unerlässlich ist. α/β-SNAP fungiert als lösliches NSF-Anheftungsprotein, das die Bildung des SNARE-Komplexes erleichtert, einer kritischen Komponente bei der Fusion von Vesikeln mit Zielmembranen. Dieser Prozess sorgt für eine ordnungsgemäße synaptische Übertragung und zelluläre Kommunikation, wodurch α/β-SNAP sowohl in neuronalen als auch in nicht-neuronalen Zellen unverzichtbar ist. Die Interaktion von α/β-SNAP mit Syntaxinen und VAMPs unterstreicht die Bedeutung von α/β-SNAP bei der Regulierung von Membranfusionsereignissen. Der Anti-α/β-SNAP-Antikörper (G-3) ist ein zuverlässiges Instrument zur Untersuchung der Exozytosedynamik und für Forscher, die die synaptische Funktion und damit zusammenhängende Störungen untersuchen, von unschätzbarem Wert.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

α/β-SNAP Antikörper (G-3) Literaturhinweise:

1. Expression von neuroendokrinen Markern: eine Signatur von undifferenzierten menschlichen Kolon- und Rektumkarzinomen.  |  Grabowski, P., et al. 2002. Virchows Arch. 441: 256-63. PMID: 12242522
2. Heterogene Expression von neuroendokrinen Markerproteinen in undifferenzierten menschlichen Kolon- und Rektumkarzinomen.  |  Grabowski, P., et al. 2004. Ann N Y Acad Sci. 1014: 270-4. PMID: 15153444
3. Ein allgegenwärtiges Membranfusionsprotein alpha SNAP: ein potenzielles therapeutisches Ziel für Krebs, Diabetes und neurologische Störungen?  |  Andreeva, AV., et al. 2006. Expert Opin Ther Targets. 10: 723-33. PMID: 16981829
4. Hochaffine Assoziationen mit α-SNAP ermöglichen den Calciumeintritt über Orai1-Kanäle.  |  Ramanagoudr-Bhojappa, R., et al. 2021. PLoS One. 16: e0258670. PMID: 34653219
5. Die Syntaxin-Familie der vesikulären Transportrezeptoren.  |  Bennett, MK., et al. 1993. Cell. 74: 863-73. PMID: 7690687
6. Bindung von Synaptobrevin an Synaptophysin: ein möglicher Mechanismus zur Steuerung der exozytotischen Fusionsmaschine.  |  Edelmann, L., et al. 1995. EMBO J. 14: 224-31. PMID: 7835333
7. Synaptischer Kernkomplex aus Synaptobrevin, Syntaxin und SNAP25 bildet hochaffine alpha-SNAP-Bindungsstelle.  |  McMahon, HT. and Südhof, TC. 1995. J Biol Chem. 270: 2213-7. PMID: 7836452
8. Exozytose von Proteinen im Nervensystem.  |  Yamaguchi, K. and Akagawa, K. 1994. Neurosci Res. 20: 289-92. PMID: 7870381
9. Synaptischer Vesikelmembran-Fusionskomplex: Wirkung von Clostridien-Neurotoxinen auf den Zusammenbau.  |  Hayashi, T., et al. 1994. EMBO J. 13: 5051-61. PMID: 7957071
10. Eine Rolle für Synaptotagmin (p65) bei der regulierten Exozytose.  |  Elferink, LA., et al. 1993. Cell. 72: 153-9. PMID: 8422678
11. Die Stimulation der NSF-ATPase-Aktivität durch alpha-SNAP ist für den Abbau des SNARE-Komplexes und die Exozytose erforderlich.  |  Barnard, RJ., et al. 1997. J Cell Biol. 139: 875-83. PMID: 9362506
12. Strukturelle Organisation des synaptischen Exozytose-Kernkomplexes.  |  Lin, RC. and Scheller, RH. 1997. Neuron. 19: 1087-94. PMID: 9390521

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-α/β-SNAP Antikörper (G-3) hat 3 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-α/β-SNAP Antikörper (G-3) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

α/β-SNAP Antikörper (G-3) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: α/β-SNAP

Klon: G-3

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 1-295

Ziel-Epitop: α-SNAP

Epitope Spezies: human

Reaktivität: α-SNAP and β-SNAP

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 3 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für α/β-SNAP Antikörper (G-3): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin