ALG12 Antikörper (Q16): sc-100507

Der ALG12-Antikörper (Q16) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der leichten Kette von Mäusen, der das ALG12-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-ALG12-Antikörper (Q16) ist als nicht konjugierter monoklonaler Isotyp-Antikörper erhältlich. ALG12, auch bekannt als Asparagin-verknüpfte Glykosylierung 12 Homolog, ECM39 oder Membranprotein SB87, ist ein wichtiges 488 Aminosäuren langes Mitglied der Glykosyltransferase 22 Familie, das hauptsächlich als Mannosyltransferase fungiert, die für die ordnungsgemäße Proteinglykosylierung unerlässlich ist. ALG12 befindet sich vorwiegend im endoplasmatischen Retikulum, wo ALG12 eine entscheidende Rolle bei der Addition von α1,6-Mannose an Dolichol-gebundenes Man7GlcNAc2 spielt, ein entscheidender Schritt im N-Glykosylierungsweg. Die Bedeutung von ALG12 wird durch die Tatsache unterstrichen, dass Defekte zu einer angeborenen Glykosylierungsstörung vom Typ 1G (CDG1G) führen können, einer Multisystemerkrankung, die durch unterglykosylierte Serumproteine gekennzeichnet ist und zu schweren klinischen Manifestationen wie Gerinnungsstörungen, psychomotorischer Retardierung, Hypotonie, Immunschwäche und dysmorphen Merkmalen führen kann. Die ordnungsgemäße Funktion von N-Glykoproteinen, die stark von dem durch ALG12 unterstützten Glykosylierungsprozess abhängen, ist für verschiedene zelluläre Prozesse, einschließlich der Zellpflege, der Embryonalentwicklung und der Differenzierung, von entscheidender Bedeutung, was die Bedeutung des monoklonalen Antikörpers ALG12 (Q16) für Forschungs- und Diagnoseanwendungen unterstreicht.

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ALG12 Antikörper (Q16) Literaturhinweise:

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2. Das essentielle Smp3-Protein ist für die Anlagerung der vierten Mannose während des Aufbaus von Hefeglykosylphosphatidylinositolen erforderlich.  |  Grimme, SJ., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 27731-9. PMID: 11356840
3. Angeborene Störungen der Glykosylierung vom Typ Ig sind durch einen Mangel an Dolichyl-P-Mannose:Man7GlcNAc2-PP-Dolichyl-Mannosyltransferase definiert.  |  Chantret, I., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 25815-22. PMID: 11983712
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9. Die Funktion des Kernporenkomplexes in Saccharomyces cerevisiae wird durch die Glykosylierung des Transmembran-Nukleoporins Pom152p beeinflusst.  |  Belanger, KD., et al. 2005. Genetics. 171: 935-47. PMID: 16118201