ADAMTS-15 Antikörper (5F3): sc-517041

Der ADAMTS-15-Antikörper (5F3) ist ein monoklonaler IgG2a-Antikörper der leichten Kette Kappa der Maus, der das ADAMTS-15-Protein menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-ADAMTS-15-Antikörper (5F3) ist als nicht konjugiertes Format erhältlich. Die ADAMTS-Familie (eine Disintegrin- und Metalloproteinase-Domäne mit Thrombospondin-Typ-1-Modulen) besteht aus zinkabhängigen Proteasen, die bei verschiedenen physiologischen und pathologischen Prozessen eine entscheidende Rolle spielen, darunter Gewebeumformung und Krankheitsprogression wie Arthritis und Krebs. ADAMTS-15 zeichnet sich durch eine einzigartige Struktur aus, die eine aminoterminale Propeptid-Domäne, eine Metalloproteinase-Domäne, eine Disintegrin-ähnliche Domäne und eine carboxyterminale Region mit mehreren Thrombospondin-Typ-1-Motiven umfasst. Diese strukturelle Anordnung ermöglicht enzymatische Aktivität und Interaktionen mit anderen Proteinen, sodass ADAMTS-15 Aggrecan, eine Schlüsselkomponente des Knorpels, spalten und so die Dynamik der extrazellulären Matrix beeinflussen kann. Die Expression von ADAMTS-15 wird hauptsächlich in fötalen Geweben beobachtet, darunter Lunge, Niere und Leber, wo ADAMTS-15 als schwache Aggrecanase fungiert, insbesondere in der fötalen Niere und Leber. Untersuchungen haben gezeigt, dass eine geringe ADAMTS-15-Expression in menschlichem Brustkrebs in Kombination mit erhöhten ADAMTS-8-Spiegeln mit einem erhöhten Risiko für ein Wiederauftreten der Krebserkrankung und einer erhöhten Sterblichkeit korreliert, was das Potenzial von ADAMTS-15 als Biomarker für die Krebsprognose unterstreicht.

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ADAMTS-15 Antikörper (5F3) Literaturhinweise:

1. ADAMTS: eine neue Familie von Extrazellularmatrix-Proteasen.  |  Tang, BL. 2001. Int J Biochem Cell Biol. 33: 33-44. PMID: 11167130
2. Klonierung, Expressionsanalyse und strukturelle Charakterisierung von sieben neuen menschlichen ADAMTSs, einer Familie von Metalloproteinasen mit Desintegrin- und Thrombospondin-1-Domänen.  |  Cal, S., et al. 2002. Gene. 283: 49-62. PMID: 11867212
3. Charakterisierung von ADAMTS-9 und ADAMTS-20 als eine eigene ADAMTS-Unterfamilie, die mit GON-1 von Caenorhabditis elegans verwandt ist.  |  Somerville, RP., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 9503-13. PMID: 12514189
4. Die Identifizierung und Charakterisierung von ADAMTS-20 definiert eine neue Unterfamilie von Metalloproteinasen-Disintegrinen mit mehreren Thrombospondin-1-Wiederholungen und einer einzigartigen GON-Domäne.  |  Llamazares, M., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 13382-9. PMID: 12562771
5. ADAMTS-9 wird durch Interleukin-1beta und Tumornekrosefaktor alpha in OUMS-27 Chondrosarkomzellen und in menschlichen Chondrozyten synergistisch induziert.  |  Demircan, K., et al. 2005. Arthritis Rheum. 52: 1451-60. PMID: 15880812
6. Die Expression von ADAMTS8 und ADAMTS15 sagt das Überleben bei menschlichem Brustkrebs voraus.  |  Porter, S., et al. 2006. Int J Cancer. 118: 1241-7. PMID: 16152618
7. Die Erstellung von Metalloproteinase- und Inhibitor-Expressionsprofilen von resorbierendem Knorpel zeigt die Aktivierung von Pro-Kollagenase als kritischen Schritt für die Kollagenolyse.  |  Milner, JM., et al. 2006. Arthritis Res Ther. 8: R142. PMID: 16919164
8. Die kodierenden Konsenssequenzen von menschlichem Brust- und Darmkrebs.  |  Sjöblom, T., et al. 2006. Science. 314: 268-74. PMID: 16959974
9. Der Mangel an ADAMTS-5 blockiert die Aggrecanolyse an den bevorzugten Spaltstellen in der chondroitinsulfatreichen Region von Aggrecan nicht.  |  East, CJ., et al. 2007. J Biol Chem. 282: 8632-40. PMID: 17255106