ZMAT1-Inhibitoren umfassen eine Vielzahl von Verbindungen, die in erster Linie durch Interferenz mit den Zinkfingerdomänen wirken, die für die DNA-Bindungsfähigkeit des Proteins entscheidend sind. Zu diesen Inhibitoren gehören Koordinationskomplexe, die Zinkionen chelatisieren, die für die ordnungsgemäße Faltung und Funktion von ZMAT1 unerlässlich sind. Durch die Einschränkung der Bioverfügbarkeit von Zink kann die strukturelle Integrität und Funktion von ZMAT1 indirekt gehemmt werden. Darüber hinaus können Verbindungen, von denen bekannt ist, dass sie spezifisch an Zinkfingermotive binden, die DNA-Bindungsfähigkeit von ZMAT1 stören und so seine Aktivität hemmen. So wurde beispielsweise festgestellt, dass bestimmte Verbindungen die Fähigkeit besitzen, an die Zinkfingerdomänen von ZMAT1 zu binden, was zu einem Verlust seiner DNA-Bindungsfunktion führt, während goldhaltige Verbindungen mit Cysteinresten in diesen Domänen interagieren können, was die Konformation des Proteins und seine hemmende Wirkung verändern kann.
Darüber hinaus können Flavonoide und Antioxidantien, die metallchelatbildende Eigenschaften aufweisen, ZMAT1 auch indirekt hemmen, indem sie Zinkionen sequestrieren, die für seine Aktivität unerlässlich sind. Diese Stoffe können die Konformation und Funktion von ZMAT1 beeinträchtigen, indem sie Zink aus seiner Struktur entfernen und dadurch seine DNA-Bindungsfunktion behindern. Andere Moleküle, die in der Lage sind, starke Komplexe mit Zink zu bilden, können die Inaktivierung der zinkabhängigen Prozesse von ZMAT1 weiter verschärfen. Indem sie strategisch auf die Zinkfingerdomänen abzielen, die für die Interaktion des Proteins mit der DNA entscheidend sind, können diese Inhibitoren die transkriptionsregulierenden Funktionen von ZMAT1 beeinträchtigen. Diese Störung kann weitreichende Folgen haben, da ZMAT1 an der Transkriptionsmaschinerie einer Zelle beteiligt ist und möglicherweise die Genexpressionsmuster und die von diesen Genen regulierten zellulären Funktionen beeinflusst.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | ¥542.00 | ||
Dieser Koordinationskomplex wirkt durch Chelatbildung mit Zinkionen, die für die korrekte Faltung und Funktion von ZMAT1 unerlässlich sind. Durch die Einschränkung der Verfügbarkeit von Zink kann diese Verbindung indirekt die strukturelle Integrität und Funktion von ZMAT1 hemmen. | ||||||
Disulfiram | 97-77-8 | sc-205654 sc-205654A | 50 g 100 g | ¥598.00 ¥1004.00 | 7 | |
Disulfiram ist als Aldehyddehydrogenase-Hemmer bekannt und bindet auch an Zinkfinger-Domänen von Proteinen. Durch die Interaktion mit dem Zinkfinger-Motiv von ZMAT1 kann Disulfiram dessen DNA-Bindungsfähigkeit stören, was zu einer Hemmung führt. | ||||||
Clioquinol | 130-26-7 | sc-201066 sc-201066A | 1 g 5 g | ¥508.00 ¥1297.00 | 2 | |
Dieser Metallchelator bindet vorzugsweise an Zinkionen. Die chelatbildende Wirkung von Clioquinol kann dazu führen, dass Zinkionen, die für ZMAT1 erforderlich sind, fehlen, was indirekt seine DNA-bindende Funktion hemmt. | ||||||
TPEN | 16858-02-9 | sc-200131 | 100 mg | ¥1467.00 | 10 | |
TPEN ist ein hochaffiner Zinkchelator. Durch die Sequestrierung von Zink kann TPEN die Verfügbarkeit von Zink-Ionen, die für die strukturelle und funktionelle Integrität von ZMAT1 erforderlich sind, direkt reduzieren. | ||||||
1,10-Phenanthroline | 66-71-7 | sc-255888 sc-255888A | 2.5 g 5 g | ¥259.00 ¥361.00 | ||
Ein zweizähniger Ligand für Metallionen, kann starke Komplexe mit Zink bilden. Diese Bindung kann die ordnungsgemäße Funktion von zinkabhängigen Proteinen wie ZMAT1 hemmen, indem sie essentielle Zinkionen aus ihrer Struktur entfernt. | ||||||
Dithizone | 60-10-6 | sc-206031A sc-206031 | 10 g 50 g | ¥1038.00 ¥3825.00 | 2 | |
Als Chelatbildner bildet Dithizon Komplexe mit Metallen wie Zink. Indem es Zink chelatisiert, könnte es die zinkabhängige DNA-Bindungsaktivität von ZMAT1 behindern. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | ¥124.00 ¥192.00 ¥1241.00 ¥2821.00 ¥10560.00 ¥564.00 | 33 | |
Ein Flavonoid, das nachweislich Metallionen chelatisiert. Quercetin kann ZMAT1 indirekt hemmen, indem es an die benötigten Zinkionen bindet und so seine Konformation und Funktion beeinträchtigt. | ||||||
Tolfenamic Acid | 13710-19-5 | sc-204918 sc-204918A | 5 g 25 g | ¥778.00 ¥3520.00 | ||
Zeigt die Fähigkeit, an die Zinkfinger-Motive von Proteinen zu binden. Tolfenaminsäure könnte die DNA-Bindungsaktivität von ZMAT1 durch Veränderung seiner Zinkfingerdomäne beeinträchtigen. | ||||||
Auranofin | 34031-32-8 | sc-202476 sc-202476A sc-202476B | 25 mg 100 mg 2 g | ¥1726.00 ¥2414.00 ¥45128.00 | 39 | |
Eine goldhaltige Verbindung, die mit Thiolgruppen in Proteinen interagieren kann. Sie kann einen Komplex mit den Cysteinresten in den Zinkfinger-Domänen von ZMAT1 bilden und so möglicherweise dessen Funktion stören. | ||||||