Transcobalamin II Inhibitoren

Gängige Transcobalamin II Inhibitors sind unter underem Chloramphenicol CAS 56-75-7, Sodium azide CAS 26628-22-8, Sodium nitrite CAS 7632-00-0, N-Ethylmaleimide CAS 128-53-0 und Acrylonitrile CAS 107-13-1.

Chemische Inhibitoren von Transcobalamin II können seine Funktion auf verschiedene Weise beeinträchtigen, indem sie vor allem auf seine Wechselwirkung mit Cobalamin (Vitamin B12) abzielen. Kaliumcyanid bildet eine starke Bindung mit Cobalamin und verhindert dessen Verbindung mit Transcobalamin II. Quecksilberchlorid kann mit Cobalamin einen Komplex bilden, der die normale Interaktion zwischen Cobalamin und Transcobalamin II beeinträchtigt. Chloramphenicol hemmt die bakterielle Cobalamin-Synthase, was zu einer Verringerung der für die Bindung und den Transport von Transcobalamin II verfügbaren Cobalaminmengen führen kann.

Darüber hinaus stört Natriumazid den Cobalamin-Stoffwechsel durch Hemmung der Cytochrom-c-Oxidase, was wiederum die Bindung an Transcobalamin II beeinträchtigt. Natriumnitrit wandelt Hämoglobin in Methämoglobin um, das eine höhere Affinität für Cyanid hat, wodurch Cyanid sequestriert und seine Bindung an Cobalamin reduziert wird, die für die Interaktion mit Transcobalamin II erforderlich ist. N-Ethylmaleimid kann Sulfhydrylgruppen alkylieren, wodurch die Cobalamin-Bindungsstelle an Transcobalamin II möglicherweise verändert wird, was zu einer Hemmung der Cobalaminbindung führt. Stickstoffmonoxid kann Cobalamin oxidieren, wodurch es für die Bindung an Transcobalamin II ungeeignet wird. Acrylnitril bindet sich an Cobalamin und bildet eine Struktur, die nicht wirksam mit Transcobalamin II interagieren kann, wodurch die Funktion des Proteins gehemmt wird. Eine chronische Exposition gegenüber Ethanol kann die Fähigkeit der Leber beeinträchtigen, Cobalamin-Transportproteine, einschließlich Transcobalamin II, zu synthetisieren, wodurch dessen funktionelle Präsenz verringert wird. Schließlich hat Cisplatin die Fähigkeit, Addukte mit Cobalamin zu bilden, die die normale Interaktion zwischen Cobalamin und Transcobalamin II stören können, was zu einer Hemmung der Cobalamintransportfunktion des Proteins führt.