Chemische Inhibitoren von Tim8B können seine Funktion durch verschiedene Wirkmechanismen, die direkt auf die Metallionentransportfähigkeiten des Proteins abzielen, wirksam stören. Zinkchlorid beispielsweise hemmt Tim8B, indem es an die Schwefelatome in den cysteinreichen Motiven bindet, die für seine Metallionentransportfunktion entscheidend sind. Diese Wechselwirkung behindert den Transport und die Regulierung von Metallionen, die für die Aktivität des Proteins wesentlich sind. In ähnlicher Weise wirkt Kupfer(II)-sulfat als Inhibitor, indem es Metallbindungsstellen auf Tim8B besetzt und das Protein daran hindert, seine normale Rolle beim Metallionentransport zu erfüllen. Quecksilber(II)-chlorid bietet eine irreversiblere Form der Hemmung, indem es sich an die Thiolgruppen der Cysteinreste bindet, die für die strukturelle Integrität und Funktion des Proteins entscheidend sind.
Cadmiumchlorid hemmt Tim8B, indem es die notwendigen Metallionen von ihren Bindungsstellen verdrängt, wodurch die Funktionalität des Proteins gestört wird. Blei(II)-nitrat und Silbernitrat wirken als kompetitive Inhibitoren an den Metallionen-Bindungsstellen und blockieren die Transportmöglichkeiten von Tim8B. Nickel(II)-chlorid und Kobalt(II)-chlorid binden bevorzugt an die Metallbindungsstellen von Tim8B, was zu einer Hemmung des Metallionentransports des Proteins führt. Lanthan(III)-chlorid konkurriert ebenfalls mit essentiellen Metallionen um die Bindung an Tim8B, wodurch die Fähigkeit des Proteins, diese Ionen effektiv zu transportieren, beeinträchtigt wird. Natriumorthovanadat hemmt Tim8B, indem es Phosphatgruppen nachahmt, die das Protein transportieren oder mit denen es interagieren kann, was die reguläre Funktion von Tim8B behindern kann. Kaliumtellurit bindet sich an die Thiolgruppen der Cysteinreste in Tim8B, wodurch sich deren Zustand ändern kann und somit die Funktion des Proteins gehemmt wird. Cäsiumchlorid schließlich konkurriert mit physiologischen Metallionen, die Tim8B typischerweise transportiert, und stört so die wichtige Rolle des Proteins bei der Metallionen-Homöostase. Die Wirkung jeder Chemikalie zielt direkt auf die funktionellen Aspekte von Tim8B ab und sorgt dafür, dass seine Fähigkeit, Metallionen innerhalb der Zelle zu transportieren und zu regulieren, beeinträchtigt wird.
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | ¥519.00 ¥1376.00 ¥2132.00 | 3 | |
Kupfer(II)-Sulfat kann sich an die Metallbindungsstellen von Tim8B binden und diese besetzen, wodurch seine Fähigkeit, Metallionen zu transportieren, beeinträchtigt wird. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | ¥632.00 ¥2065.00 ¥3971.00 | 1 | |
Cadmiumchlorid kann Tim8B hemmen, indem es essenzielle Metallionen von ihren Bindungsstellen verdrängt und dadurch die Funktion des Proteins stört. | ||||||
Silver nitrate | 7761-88-8 | sc-203378 sc-203378A sc-203378B | 25 g 100 g 500 g | ¥1286.00 ¥4265.00 ¥12196.00 | 1 | |
Silbernitrat kann Tim8B hemmen, indem es sich an seine Metallionen-Bindungsstellen bindet und so einen ordnungsgemäßen Metallionentransport verhindert. | ||||||
Nickel(II) chloride | 7718-54-9 | sc-236169 sc-236169A | 100 g 500 g | ¥767.00 ¥2121.00 | ||
Nickel(II)-chlorid kann Tim8B hemmen, indem es sich bevorzugt an Metallbindungsstellen bindet, wodurch die normale Funktion von Tim8B beim Metallionentransport gestört wird. | ||||||
Cobalt(II) chloride | 7646-79-9 | sc-252623 sc-252623A | 5 g 100 g | ¥722.00 ¥1986.00 | 7 | |
Kobalt(II)-chlorid kann Tim8B hemmen, indem es die physiologischen Metallionen an den Bindungsstellen ersetzt und so die Transportfunktion des Proteins beeinträchtigt. | ||||||
Lanthanum(III) chloride | 10099-58-8 | sc-257661 | 10 g | ¥1015.00 | ||
Lanthan(III)-chlorid kann Tim8B hemmen, indem es mit essenziellen Metallionen um Bindungsstellen konkurriert, was für die Transportfunktion von Tim8B entscheidend ist. | ||||||