TAG-72, auch bekannt als Tumor-assoziiertes Glykoprotein 72, ist ein Glykoprotein, das hauptsächlich auf der Oberfläche verschiedener Krebszellen zu finden ist. Seine Funktion ist eng mit der zellulären Adhäsion und Kommunikation im Rahmen der Krebsbiologie verbunden. TAG-72 spielt eine zentrale Rolle bei der Erleichterung von Zell-Zell-Interaktionen, insbesondere zwischen Krebszellen und dem umgebenden Gewebe. Dieses Glykoprotein wirkt als molekularer Klebstoff, der es Krebszellen ermöglicht, an nahe gelegenen Zellen und extrazellulären Matrizen zu haften. Diese Adhäsionseigenschaften sind für die Invasion von Tumoren, die Metastasierung und die Bildung von soliden Tumoren unerlässlich.
Die Hemmung von TAG-72 beinhaltet die Unterbrechung dieser kritischen adhäsiven Interaktionen. Verschiedene Mechanismen können die Funktion von TAG-72 behindern und letztlich die Adhäsion und Metastasierung von Krebszellen verhindern. Die genauen Details dieser Mechanismen können zwar variieren, aber in der Regel handelt es sich um die Störung molekularer Wechselwirkungen, die für die adhäsiven Eigenschaften von TAG-72 notwendig sind. Dazu kann die Entwicklung von Wirkstoffen gehören, die kompetitiv an TAG-72 binden und so seine Verbindung mit anderen Zellkomponenten verhindern. Alternativ können Hemmstrategien auf die von TAG-72 ausgelösten nachgeschalteten Signalwege abzielen und so die für die Adhäsion und Metastasierung von Krebszellen verantwortlichen Kaskaden unterbrechen. Durch die Hemmung von TAG-72 zielen diese Ansätze darauf ab, die Fähigkeit von Krebszellen zur Tumorbildung, zum Eindringen in umliegendes Gewebe und zur Ausbreitung in entfernte Gebiete zu verhindern.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | ¥778.00 | 2 | |
Chloroquin, ein bekannter Autophagie-Inhibitor, kann zur Anhäufung von Glykoproteinen im endoplasmatischen Retikulum führen, wodurch möglicherweise der Transport von TAG-72 zur Membran und seine anschließende Expression verringert wird. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | ¥350.00 ¥598.00 ¥1399.00 ¥4219.00 | 25 | |
Brefeldin A stört den Golgi-Apparat, in dem Glykoproteine wie TAG-72 posttranslationale Modifikationen erfahren; dies kann die Reifung von TAG-72 und seinen Export an die Zelloberfläche beeinträchtigen. | ||||||
Swainsonine | 72741-87-8 | sc-201362 sc-201362C sc-201362A sc-201362D sc-201362B | 1 mg 2 mg 5 mg 10 mg 25 mg | ¥1557.00 ¥2832.00 ¥7119.00 ¥9195.00 ¥20669.00 | 6 | |
Als Inhibitor der Golgi-Alpha-Mannosidase II kann Swainsonin die Glykosylierungsmuster von Proteinen wie TAG-72 verändern, was seine Stabilität und Funktionalität beeinträchtigen kann. | ||||||
Castanospermine | 79831-76-8 | sc-201358 sc-201358A | 100 mg 500 mg | ¥2076.00 ¥7130.00 | 10 | |
Castanospermin hemmt Glykosidase-Enzyme, wodurch die Glykosylierung von TAG-72 gestört und seine Faltung und sein Transport zur Zelloberfläche beeinträchtigt werden könnten. | ||||||
Monensin A | 17090-79-8 | sc-362032 sc-362032A | 5 mg 25 mg | ¥1749.00 ¥5923.00 | ||
Monensin, ein Natriumionophor, der die Golgi-Funktion stört, könnte die ordnungsgemäße Glykosylierung und den Transport von TAG-72 beeinträchtigen und damit indirekt seine Expression verringern. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | ¥1941.00 ¥3441.00 | 66 | |
Tunicamycin blockiert die N-verknüpfte Glykosylierung, was die ordnungsgemäße Faltung und Stabilität von TAG-72 hemmen könnte, wodurch seine Konzentration möglicherweise sinkt. | ||||||
Deoxynojirimycin | 19130-96-2 | sc-201369 sc-201369A | 1 mg 5 mg | ¥824.00 ¥1636.00 | ||
Dieser Glykosidase-Inhibitor kann den Glykosylierungsstatus von TAG-72 verändern, was sich auf seine Struktur auswirkt und möglicherweise seine zellulären Konzentrationen verringert. | ||||||
Kifunensine | 109944-15-2 | sc-201364 sc-201364A sc-201364B sc-201364C | 1 mg 5 mg 10 mg 100 mg | ¥1523.00 ¥6092.00 ¥11564.00 ¥70490.00 | 25 | |
Kifunensin hemmt die Mannosidase I im ER, was die Reifung von Glykoproteinen wie TAG-72 und deren anschließende Funktion beeinträchtigen könnte. | ||||||