SULT2B10 Inhibitoren

Gängige SULT2B10 Inhibitors sind unter underem Triclosan CAS 3380-34-5, Bisphenol A, Quercetin CAS 117-39-5, Chrysin CAS 480-40-0 und Apigenin CAS 520-36-5.

Chemische Hemmstoffe von SULT2B10 umfassen eine Reihe von Verbindungen, die die Sulfonierungsaktivität des Enzyms direkt behindern. Triclosan beispielsweise kann sich an die Sulfotransferase-Domäne von SULT2B10 binden, wodurch die für die Sulfonierung notwendige Bindung endogener Substrate verhindert wird, was zur Hemmung führt. In ähnlicher Weise behindert Bisphenol A durch Wechselwirkung mit dem aktiven Zentrum des Enzyms die Bindung der natürlichen Substrate und hemmt so die Funktion des Enzyms. Verbindungen wie Quercetin, Chrysin und Apigenin dienen als kompetitive Inhibitoren; sie besetzen das aktive Zentrum von SULT2B10 und verhindern so die Sulfonierung der vorgesehenen Substrate. Diese Konkurrenz sorgt dafür, dass die Aktivität des Enzyms verringert wird, da diese Moleküle die Struktur der natürlichen Substrate in unterschiedlichem Maße imitieren, was zu einer Verringerung der Sulfonierungsfunktion von SULT2B10 führt.

Die weitere Aufnahme von Kaempferol, Resveratrol und Ellagsäure erweitert das Spektrum der chemischen Inhibitoren, da sie sich an dieselbe aktive Stelle binden und jeweils die Fähigkeit von SULT2B10 verringern, die Übertragung von Sulfatgruppen auf seine Substrate zu katalysieren. Genistein, Biochanin A und Naringenin hemmen SULT2B10 ebenfalls, indem sie mit natürlichen Substraten konkurrieren und so die normale Sulfotransferaseaktivität behindern. Curcumin mit seiner besonderen Molekularstruktur kann sich ebenfalls an das aktive Zentrum von SULT2B10 binden, was den Zugang endogener Substrate behindert und die Funktionalität des Enzyms hemmt. Jede dieser Chemikalien sorgt durch ihre Wechselwirkung mit dem aktiven Zentrum und durch die Konkurrenz mit endogenen Substraten dafür, dass die Sulfonierungsaktivität - die für die Funktion von SULT2B10 lebenswichtig ist - wirksam gehemmt wird.