Date published: 2026-2-10

1-800-457-3801

SCBT Portrait Logo
Seach Input

Sialyltransferase Inhibitoren

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von Sialyltransferase-Inhibitoren für den Einsatz in verschiedenen Anwendungen an. Sialyltransferasen sind Enzyme, die eine entscheidende Rolle bei der Anlagerung von Sialinsäure an Glykoproteine und Glykolipide spielen, ein Prozess, der als Sialylierung bekannt ist. Sialyltransferase-Inhibitoren sind Verbindungen, die diese Enzyme spezifisch hemmen und dadurch den Sialylierungsgrad in verschiedenen biologischen Systemen regulieren. Diese Regulierung ist in der wissenschaftlichen Forschung von entscheidender Bedeutung, insbesondere bei der Untersuchung der Zellsignalübertragung, der Zelladhäsion und der Immunantwort. Die Möglichkeit, die Sialylierung mit Hilfe dieser Inhibitoren zu modulieren, gibt den Forschern ein wertvolles Instrument an die Hand, um die komplexen biochemischen Wege zu entschlüsseln, die an diesen Prozessen beteiligt sind. Darüber hinaus ist die Sialylierung ein Schlüsselfaktor für die strukturelle Vielfalt von Glykoproteinen und Glykolipiden, die das Verhalten von Zellen und die Interaktion zwischen Zellen und ihrer Umgebung beeinflussen. Durch den Einsatz von Sialyltransferase-Inhibitoren können Wissenschaftler diese molekularen Mechanismen besser verstehen, was zu Erkenntnissen in Bereichen wie Entwicklungsbiologie, Krebsbiologie und Immunologie führt. Diese Inhibitoren sind auch auf dem Gebiet der Glykobiologie nützlich, um die Rolle der Glykosylierung für die Funktion und Stabilität von Proteinen zu untersuchen. Detaillierte Informationen über unsere verfügbaren Sialyltransferase-Inhibitoren erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.

Siehe auch...

ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

Lithocholylglycine

474-74-8sc-207830A
sc-207830B
sc-207830
sc-207830C
sc-207830D
sc-207830E
2 mg
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
100 mg
¥2302.00
¥3125.00
¥4062.00
¥9127.00
¥17092.00
¥28239.00
4
(0)

Lithocholylglycin wirkt als Sialyltransferase und besitzt die einzigartige Fähigkeit, die Übertragung von Sialinsäureresten auf Glykoproteine zu erleichtern. Seine spezifischen Bindungsinteraktionen mit Donorsubstraten erhöhen die katalytische Effizienz des Enzyms und fördern schnelle Glykosylierungsreaktionen. Die Konformationsflexibilität der Verbindung ermöglicht eine optimale Ausrichtung der Substrate, während die ausgeprägte Architektur des aktiven Zentrums die Substratspezifität und die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflusst und so zu verschiedenen biologischen Prozessen beiträgt.