Septin 14 Inhibitors are a specialized class of chemical compounds designed to specifically target and inhibit the activity of Septin 14, a member of the septin family of GTP-binding proteins. Septin 14 plays a significant role in cellular processes such as cytokinesis, cell division, and the maintenance of cellular architecture by forming filamentous structures that interact with the cytoskeleton. These inhibitors function by binding to critical regions of the Septin 14 protein, particularly the GTP-binding domain or the interfaces that mediate septin-septin interactions, which are essential for the polymerization and organization of septin filaments. By blocking these interactions, Septin 14 Inhibitors can prevent the formation of the filamentous structures that are crucial for the protein's function, leading to alterations in the organization and stability of the cytoskeleton and potentially disrupting key cellular processes.
The effectiveness of Septin 14 Inhibitors is heavily dependent on their chemical structure and properties. These inhibitors are often designed to closely resemble the natural ligands of Septin 14, such as GTP or GDP, allowing them to compete effectively for binding to the GTP-binding domain. Additionally, these compounds may feature structural elements that enable them to disrupt protein-protein interactions within the septin complex, preventing the stable assembly of septin filaments. The molecular design typically includes specific functional groups that enhance the binding affinity to Septin 14, such as groups capable of forming hydrogen bonds or engaging in hydrophobic interactions with key amino acid residues in the protein. The solubility, stability, and overall bioavailability of these inhibitors are optimized to ensure they can efficiently reach and act on Septin 14 within the cellular environment. Furthermore, the kinetics of binding, including how quickly the inhibitor associates with and dissociates from Septin 14, are critical factors that influence the potency and duration of inhibition. By studying the interaction between Septin 14 Inhibitors and their target protein, researchers can gain a deeper understanding of the role of Septin 14 in cellular organization and the broader implications of disrupting its function in various cellular processes.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | ¥2990.00 ¥9195.00 | 36 | |
Latrunculin A bindet an Aktin und verhindert dessen Polymerisation. Septin 14 interagiert bekanntermaßen während der Zellteilung mit Aktinfilamenten. Durch Destabilisierung der Aktinfilamente kann Latrunculin A die ordnungsgemäße Funktion von Septin 14 im Prozess der Zytokinese hemmen. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | ¥1523.00 | ||
Swinholide A bindet Aktindimere und verhindert die Aktinpolymerisation. Da Septin 14 mit der Aktindynamik während der Zellteilung in Verbindung gebracht wird, kann Swinholide A die Funktion von Septin 14 hemmen, indem es das Aktinzytoskelett stört und somit die Rolle von Septin 14 bei der Zytokinese beeinträchtigt. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | ¥1862.00 ¥5483.00 | 64 | |
Cytochalasin D bindet an die Widerhakenenden der Aktinfilamente und blockiert so die Polymerisation und Elongation. Diese Unterbrechung der Aktindynamik kann die Fähigkeit von Septin 14 beeinträchtigen, während der Zellteilung richtig zu funktionieren, insbesondere während der Bildung der Spaltfurche, bei der Septine eine Schlüsselrolle spielen. | ||||||
Nocodazole | 31430-18-9 | sc-3518B sc-3518 sc-3518C sc-3518A | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | ¥666.00 ¥959.00 ¥1613.00 ¥2787.00 | 38 | |
Nocodazol ist ein Mikrotubuli-Depolymerisationsmittel. Es hemmt die Mikrotubuli-Polymerisation und kann zu einem mitotischen Stillstand führen. Da Septin 14 während der Zellteilung mit Mikrotubuli interagiert, kann die Wirkung von Nocodazol auf Mikrotubuli die notwendigen Funktionen von Septin 14 während der mitotischen Spindelbildung und Zytokinese hemmen. | ||||||
Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | ¥1128.00 ¥3622.00 ¥25824.00 ¥50588.00 ¥205411.00 ¥392038.00 | 3 | |
Colchicin bindet an Tubulin und hemmt dessen Polymerisation zu Mikrotubuli. Da Septin 14 an der Stabilität der mitotischen Spindel beteiligt ist, würde die Hemmung der Mikrotubuli-Polymerisation durch Colchicin die Funktion von Septin 14 bei der Aufrechterhaltung der Integrität des Spindelapparats beeinträchtigen. | ||||||
Vinblastine | 865-21-4 | sc-491749 sc-491749A sc-491749B sc-491749C sc-491749D | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g | ¥1151.00 ¥2651.00 ¥5178.00 ¥19732.00 ¥33372.00 | 4 | |
Vinblastin bindet an Tubulin und hemmt die Mikrotubuli-Bildung. Da Septin 14 an Mikrotubuli-abhängigen Prozessen während der Zellteilung beteiligt ist, kann die Hemmung der Mikrotubuli-Bildung durch Vinblastin die Rolle von Septin 14 bei der Mitose und Zytokinese stören. | ||||||
Griseofulvin | 126-07-8 | sc-202171A sc-202171 sc-202171B | 5 mg 25 mg 100 mg | ¥959.00 ¥2482.00 ¥6747.00 | 4 | |
Griseofulvin stört die Funktion von Mikrotubuli, indem es an Tubulin bindet und dessen Polymerisation stört. Diese Wirkung kann Septin 14 hemmen, indem sie die Mikrotubuli destabilisiert, die für die ordnungsgemäße Funktion von Septin 14 während der Zellteilung erforderlich sind. | ||||||
Epothilone B, Synthetic | 152044-54-7 | sc-203944 | 2 mg | ¥1986.00 | ||
Epothilon B bindet an Tubulin und führt zu einer Stabilisierung der Mikrotubuli, ähnlich wie Paclitaxel. Diese Stabilisierung kann Septin 14 hemmen, indem sie die normale Mikrotubuli-Dynamik stört, die für seine Funktion im Prozess der Zellteilung und Zytokinese unerlässlich ist. | ||||||