Sall3 Inhibitoren

Gängige Sall3 Inhibitors sind unter underem Bis-(2-chloroisopropyl) ether CAS 108-60-1, Suberoylanilide Hydroxamic Acid CAS 149647-78-9, VU 0357017 hydrochloride CAS 1135242-13-5, Chlorothiazide CAS 58-94-6 und TBB CAS 17374-26-4.

Die Klasse der Sall3-Inhibitoren würde eine Vielzahl von Chemikalien umfassen, die indirekt die Funktion des Transkriptionsfaktors Sall3 beeinflussen. Diese Verbindungen könnten über verschiedene Mechanismen wirken, wie z. B. die Veränderung der epigenetischen Landschaft, die Beeinflussung posttranslationaler Modifikationen von Proteinen, die Veränderung der Proteinstabilität oder die Veränderung der zellulären Lokalisierung von Sall3. Die Fähigkeit von DNA-Methyltransferase-Inhibitoren, Histon-Deacetylase-Inhibitoren und Histon-Methyltransferase-Inhibitoren, die Chromatin-Umgebung umzugestalten, kann nachgelagerte Auswirkungen auf die transkriptionsregulatorischen Aktivitäten von Sall3 haben, indem sie dessen Fähigkeit, DNA zu binden und die Genexpression zu aktivieren oder zu unterdrücken, entweder erleichtern oder behindern.

Bromodomain-Inhibitoren wiederum können die Interaktion zwischen acetylierten Histonen und Chromatin-Readern beeinträchtigen und so die Rekrutierung von Koaktivatoren oder Corepressoren, die für die Sall3-vermittelte Transkription erforderlich sind, verändern. Proteinkinase-Inhibitoren und Proteinphosphatase-Inhibitoren können den Phosphorylierungsstatus von Sall3 oder seinen co-regulatorischen Proteinen verändern, was deren Aktivität, Lokalisierung oder Interaktion mit anderen zellulären Komponenten modulieren kann. Wirkstoffe, die den Ubiquitin-Proteasom-Stoffwechselweg hemmen, können zu veränderten Konzentrationen von Proteinen führen, die Sall3 regulieren oder mit ihm interagieren, und so seine funktionelle Leistung beeinträchtigen. Darüber hinaus können Inhibitoren von Hitzeschockproteinen, Transkriptionsinitiationsfaktoren, RNA-Polymerase II und Kerntransportmechanismen indirekt die Expression von Genen verringern, die von Sall3 reguliert werden, oder die nukleäre Präsenz und Verfügbarkeit von Sall3 beeinträchtigen, damit es sich mit seinen Zielgenen verbinden kann. Jeder dieser Mechanismen spiegelt die indirekten Wege wider, über die die Aktivität von Sall3 moduliert werden kann, ohne direkt auf das Protein selbst abzuzielen.