RPL24 Inhibitoren

Gängige RPL24 Inhibitors sind unter underem α-Sarcin CAS 86243-64-3, Cycloheximide CAS 66-81-9, Anisomycin CAS 22862-76-6, Blasticidin S Hydrochloride CAS 3513-03-9 und Emetine CAS 483-18-1.

Chemische Inhibitoren von RPL24 können dessen Funktion durch verschiedene Mechanismen stören, die jeweils mit der Rolle des Proteins innerhalb des ribosomalen Komplexes zusammenhängen. Rizin, ein bekanntes ribosomeninaktivierendes Protein, inaktiviert RPL24 durch Depurinierung der großen ribosomalen Untereinheit, wodurch die Bindung von Elongationsfaktoren verhindert und die Proteinsynthese effektiv gestoppt wird. In ähnlicher Weise spaltet Alpha-Sarcin eine spezifische Phosphodiesterbindung in der ribosomalen RNA der großen Untereinheit, wodurch die für die Funktion von RPL24 im Rahmen der Proteinsynthese erforderliche strukturelle Integrität beeinträchtigt wird. Cycloheximid, ein Glutarimid-Antibiotikum, zielt auf die E-Site der 60S ribosomalen Untereinheit, zu der auch RPL24 gehört, und blockiert so den Translokationsschritt der Proteinverlängerung, was zu einer Anhäufung von unverknüpften Aminosäuren führt.

Anisomycin wirkt, indem es an das Ribosom bindet und die Peptidyltransferase an der Bildung von Peptidbindungen hindert, ein Prozess, der für die Rolle von RPL24 entscheidend ist. Blasticidin S zielt ebenfalls auf das Peptidyltransferasezentrum ab, hemmt aber direkt die Bildung von Peptidbindungen. Emetin, ein Isochinolinalkaloid, bindet an die ribosomale Untereinheit 40S und hemmt dadurch die Verlängerung von Peptidketten, was indirekt die Funktion der 60S-Untereinheit, die RPL24 enthält, einschränkt. Harringtonin und Homoharringtonin wirken beide durch Blockierung des Peptidyltransferasezentrums des Ribosoms, in dem RPL24 eine entscheidende Komponente ist, und verhindern so den Beginn der Proteinsynthese und die Verlängerung der naszierenden Peptide. Neomycin bindet an die 30S ribosomale Untereinheit und führt zu einer Fehllesung der mRNA, was sich indirekt auf die 60S-Untereinheit und das zugehörige RPL24 auswirkt, indem es Fehler bei der Translation verursacht. Sparsomycin bindet an die 50S-Untereinheit und hemmt die Bildung von Peptidbindungen, wodurch die Funktion von RPL24 im Ribosom direkt beeinträchtigt wird. Puromycin bewirkt einen vorzeitigen Kettenabbruch, indem es die Struktur der Aminoacyl-tRNA nachahmt, was zur Freisetzung unvollständiger Polypeptidketten aus dem Ribosom führt, zu denen auch RPL24 gehört. Tetracyclin bindet an die 30S-Untereinheit und hemmt die Bindung von Aminoacyl-tRNA, was indirekt die Funktion von RPL24 beeinträchtigt, indem es die ordnungsgemäße Verlängerung der Translation an der 60S-Untereinheit verhindert. Jede dieser Chemikalien unterbricht die Fähigkeit des Ribosoms, Proteine zu synthetisieren, indem sie spezifisch auf Funktionen abzielt, die für den aktiven Beitrag von RPL24 wesentlich sind, was zu dessen funktioneller Hemmung führt.