RPL12 Inhibitoren

Gängige RPL12 Inhibitors sind unter underem Cycloheximide CAS 66-81-9, α-Sarcin CAS 86243-64-3, Anisomycin CAS 22862-76-6, Emetine CAS 483-18-1 und Harringtonin CAS 26833-85-2.

Chemische Inhibitoren von RPL12 wirken über verschiedene Mechanismen und stören die Rolle des Proteins beim Aufbau und der Funktion des Ribosoms, einer wichtigen zellulären Maschine, die für die Synthese von Proteinen verantwortlich ist. Cycloheximid zielt beispielsweise auf den Translokationsschritt in der Proteinsynthese ab, wodurch die Fähigkeit des Ribosoms, sich entlang der Boten-RNA (mRNA) zu bewegen, im Wesentlichen eingefroren wird, was indirekt die Funktion von RPL12 innerhalb des ribosomalen Komplexes beeinträchtigt. Rizin, eine notorisch giftige Substanz, inaktiviert die ribosomale Untereinheit 60S, indem es die rRNA beschädigt, die für die Bindung von RPL12 und die ordnungsgemäße Funktion des Ribosoms unerlässlich ist. Alpha-Sarcin spaltet mit Präzision eine spezifische Bindung in der rRNA, die ähnlich wie Rizin die ribosomale Funktion beeinträchtigt und damit RPL12 hemmt. Anisomycin bindet sich an die 60S-Untereinheit und hemmt die Peptidyltransferase-Aktivität, und Emetin heftet sich an die 40S-Untereinheit und behindert den Translokationsprozess. Beide Wirkungen stören die normale Funktion von RPL12 innerhalb des Ribosoms.

Darüber hinaus verhindern Harringtonin und sein Derivat Homoharringtonin die ordnungsgemäße Verlängerung der naszierenden Proteinkette und hindern RPL12 so daran, seine Aufgabe bei der Proteinsynthese zu erfüllen. Pactamycin unterbricht die Bildung des Initiationskomplexes, der für den Aufbau neuer Ribosomen, einschließlich der Integration von RPL12, unerlässlich ist. Puromycin führt durch einen vorzeitigen Kettenabbruch zu einer gestörten Proteinsynthese, die auch den funktionellen Beitrag von RPL12 zum Ribosom beeinträchtigt. Sparsomycin und Streptovitacin A zielen auf das Peptidyltransferasezentrum des Ribosoms ab, wobei ersteres die Bildung von Peptidbindungen hemmt und letzteres die Translokation beeinträchtigt. Beide Wirkungen beeinträchtigen die Rolle von RPL12 bei der Katalyse innerhalb des Ribosoms. Tunicamycin schließlich hemmt die N-gebundene Glykosylierung und die Bildung der ersten Peptidbindung und wirkt sich damit auf die gesamte Struktur und Funktion des Ribosoms aus, auch auf die von RPL12. Jede dieser Chemikalien greift in verschiedene Schritte oder Aspekte des Proteinsyntheseprozesses ein und hemmt so die normale Funktion von RPL12 innerhalb des Ribosoms.