Ribosomal Protein S25 Inhibitoren

Gängige Ribosomal Protein S25 Inhibitors sind unter underem Harringtonin CAS 26833-85-2, Cycloheximide CAS 66-81-9, α-Sarcin CAS 86243-64-3, Anisomycin CAS 22862-76-6 und Emetine CAS 483-18-1.

Chemische Inhibitoren des ribosomalen Proteins S25 wirken, indem sie direkt auf verschiedene Stufen des Proteinsynthesewegs innerhalb des Ribosoms abzielen. Harringtonin zum Beispiel behindert die Proteinsynthese, indem es die Assoziation von Aminoacyl-tRNA mit der A-Stelle des Ribosoms verhindert und damit die grundlegende Rolle des ribosomalen Proteins S25 bei der Initiierung der Translation beeinträchtigt. In ähnlicher Weise behindert Cycloheximid den Translokationsschritt, indem es die Bewegung des Ribosoms entlang der mRNA im Wesentlichen einfriert, was die Wirkung des ribosomalen Proteins S25 effektiv beeinträchtigt. Rizin und α-Sarcin greifen beide das Ribosom auf der Ebene der rRNA an, wobei Rizin die rRNA depuriniert und α-Sarcin eine spezifische Bindung spaltet, was in beiden Fällen dazu führt, dass sich die Elongationsfaktoren nicht mehr mit dem Ribosom verbinden können und folglich die Funktion des ribosomalen Proteins S25 gehemmt wird. Anisomycin und Tenuazonsäure zielen auf die Peptidyltransferase-Aktivität ab, einen entscheidenden Schritt bei der Bildung neuer Peptidbindungen, und stören dadurch den Prozess der Proteinsynthese, bei dem das ribosomale Protein S25 eine Rolle spielt.

Weiter im Spektrum der Inhibitoren stören Emetin und Pactamycin den Translationsprozess durch unterschiedliche Mechanismen, wobei Emetin irreversibel an die ribosomale Untereinheit 40S bindet und Pactamycin die Bildung des Initiationskomplexes behindert, was beides zu einer Hemmung der Rolle des ribosomalen Proteins S25 führt. Puromycin wirkt als Imitator der Aminoacyl-tRNA, was zu einem vorzeitigen Abbruch der wachsenden Polypeptidkette führt, wodurch die Funktion des ribosomalen Proteins S25 bei der Translationsdehnung gehemmt wird. Fusidinsäure friert die Wirkung des Elongationsfaktors G auf das Ribosom ein, was indirekt die Rolle des ribosomalen Proteins S25 beim Vorantreiben des Elongationszyklus behindert. Blasticidin S verhindert die Bildung von Peptidbindungen und hemmt damit die Funktion des ribosomalen Proteins S25 im Ribosom. Homoharringtonin schließlich bindet an das Ribosom und blockiert den Elongationsschritt der Proteinsynthese, wodurch es eine hemmende Wirkung auf die Rolle des ribosomalen Proteins S25 in diesem Prozess ausübt.