Ribosomal Protein S20 Inhibitoren

Gängige Ribosomal Protein S20 Inhibitors sind unter underem Actinomycin D CAS 50-76-0, Cycloheximide CAS 66-81-9, Anisomycin CAS 22862-76-6, Puromycin CAS 53-79-2 und Emetine CAS 483-18-1.

Ribosomenprotein-S20-Inhibitoren umfassen ein breites Spektrum von Verbindungen, die zwar nicht direkt RPS20 hemmen, aber an der allgemeinen Hemmung der ribosomalen Funktion und der Proteinsynthese beteiligt sind, in deren Rahmen RPS20 wirkt. Zu dieser Klasse gehören Chemikalien, die auf verschiedene Stadien des Proteinsyntheseprozesses abzielen, einschließlich Initiation, Elongation und Terminierung sowie Ribosomenaufbau. Es ist bekannt, dass diese Verbindungen an verschiedene Teile des Ribosoms oder der damit verbundenen Faktoren binden und dadurch den gesamten Translationsprozess, an dem RPS20 beteiligt ist, beeinträchtigen.

Actinomycin D verhindert durch seine Bindung an die DNA, dass die RNA-Polymerase die DNA in RNA umschreibt, wodurch die Ribosomenproduktion und damit die funktionelle Inkorporation von RPS20 verringert wird. Rizin und Alpha-Sarcin sind Toxine, die die ribosomale RNA schädigen und dadurch die Proteinsynthese stoppen und indirekt die Funktion von RPS20 als Teil des ribosomalen Komplexes hemmen. Cycloheximid und Anisomycin greifen in die Elongationsphase der eukaryotischen Proteinsynthese ein und beeinträchtigen damit direkt die Fähigkeit des Ribosoms, Proteine zu synthetisieren, und damit auch die Beteiligung von RPS20 an diesem Prozess. Puromycin ahmt eine Aminoacyl-tRNA nach und bewirkt eine vorzeitige Beendigung der Polypeptidkette, wodurch indirekt die Rolle von RPS20 bei der Translation gestört wird. Emetin und Harringtonin behindern den Elongationsschritt der Proteinsynthese und beeinträchtigen die Aktivität des Ribosoms und damit indirekt die Funktion von RPS20. Antibiotika wie Chloramphenicol, Tetracyclin, Erythromycin und Fusidinsäure zielen auf bakterielle Ribosomen ab, und obwohl sie nicht selektiv auf RPS20 oder eukaryotische Ribosomen wirken, ist ihre Wirkung auf die Proteinsynthese ein Hinweis auf die potenziellen Auswirkungen auf RPS20 in ähnlichen mechanistischen Zusammenhängen.