prefoldin 4 Inhibitoren

Colchicin stört die Mikrotubuli-Polymerisation durch Bindung an Tubulin, was die korrekte Faltung neu synthetisierter Polypeptide behindern kann, für die Präfoldin 4 verantwortlich ist, und somit zu einer funktionellen Hemmung der Rolle dieses Proteins bei der Stabilisierung entstehender Polypeptidketten führt, die für ihre Funktion eine korrekte Faltung benötigen.

Paclitaxel stabilisiert Mikrotubuli und verhindert deren Abbau, was die Dynamik beeinträchtigen kann, die für die ordnungsgemäße Funktion von Präfoldin 4 beim Faltungsprozess von Client-Proteinen erforderlich ist, was zu einer Funktionshemmung aufgrund der veränderten zellulären Mikrotubuli-Dynamik führt.

Podophyllotoxin bindet an Tubulin und hemmt dessen Polymerisation, was zu einer Verringerung der Mikrotubuli-Anordnung führen kann. Dies kann indirekt zu einer Funktionshemmung von Prefoldin 4 führen, indem die Dynamik des Zytoskeletts gestört und seine Rolle bei der korrekten Faltung von Polypeptiden beeinträchtigt wird.

Griseofulvin stört die Funktion der Mikrotubuli, indem es an polymerisierte Mikrotubuli bindet, und kann die Bildung der mitotischen Spindel hemmen, was zu einer funktionellen Hemmung von Präfoldin 4 führen könnte, indem es die Mikrotubuli-Dynamik verändert, die für seine Rolle bei der Faltung und Stabilisierung von Polypeptiden unerlässlich ist.

Nocodazol stört Mikrotubuli-Netzwerke, indem es an Tubulin bindet und dessen Polymerisation hemmt, was die zellulären Prozesse behindern kann, die eine Mikrotubuli-Dynamik erfordern, einschließlich der Funktion von Prefoldin 4 bei der Stabilisierung und Faltung von Polypeptiden, was zu dessen Funktionshemmung führt.

Eribulin bindet an die wachsenden Enden von Mikrotubuli und bewirkt so die Sequestrierung von Tubulin in nicht funktionelle Aggregate. Diese Wirkung kann zu einer funktionellen Hemmung von Prefoldin 4 führen, da sie die normale Mikrotubuli-Dynamik stören kann, die für die Rolle von Prefoldin 4 bei der Proteinfaltung notwendig ist.

Vinblastin stört die Mikrotubuli-Assemblierung durch Bindung an Tubulin, was die Funktion von Prefoldin 4 hemmen kann, indem es das Mikrotubuli-Netzwerk unterbricht, das für die Proteinfaltungsprozesse, an denen Prefoldin 4 beteiligt ist, notwendig ist.

2-Methoxyestradiol bindet an Tubulin an einer anderen Stelle als andere bekannte Tubulin-Inhibitoren und induziert eine Destabilisierung der Mikrotubuli, was zu einer funktionellen Hemmung von Prefoldin 4 führen könnte, indem es die Mikrotubuli-Dynamik beeinflusst, auf die Prefoldin 4 für seine Funktion bei der Proteinfaltung angewiesen ist.

Albendazol unterbricht die Mikrotubuli-Bildung durch Hemmung der Tubulin-Polymerisation, was zu einer Funktionshemmung von Prefoldin 4 führen kann, indem es die Mikrotubuli-Dynamik verändert, die für seine Aktivität bei der Stabilisierung entstehender Proteinketten während des Faltungsvorgangs erforderlich ist.