Date published: 2025-9-8

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PHKA2 Substraten

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von PHKA2-Substraten für verschiedene Anwendungen an. PHKA2-Substrate sind wesentliche Hilfsmittel bei der Untersuchung der Phosphorylase-Kinase alpha 2 (PHKA2), einer wichtigen regulatorischen Untereinheit der Phosphorylase-Kinase, die an der Regulierung des Glykogenstoffwechsels beteiligt ist. Mit Hilfe der PHKA2-Substrate können Forscher die Aktivität und Funktion von PHKA2 bei der Phosphorylierung und Aktivierung von Glykogenphosphorylase, einem für den Glykogenabbau entscheidenden Enzym, untersuchen. Diese Substrate erleichtern die detaillierte Untersuchung der biochemischen Wege, die die Glykogenolyse steuern, und geben Aufschluss darüber, wie der Energiestoffwechsel in verschiedenen Geweben und unter unterschiedlichen physiologischen Bedingungen reguliert wird. In der wissenschaftlichen Forschung werden PHKA2-Substrate verwendet, um die molekularen Mechanismen zu erforschen, die dem Glykogenstoffwechsel zugrunde liegen, und um zu untersuchen, wie diese Prozesse bei Aktivitäten wie Sport, Fasten und Stressreaktionen moduliert werden. Die Forscher setzen diese Substrate ein, um die Aktivität von PHKA2 zu messen, seine Interaktion mit anderen regulatorischen Proteinen zu analysieren und seine Rolle bei der Aufrechterhaltung der Glukosehomöostase zu verstehen. Da diese Substrate eine präzise Messung und Manipulation der PHKA2-Aktivität ermöglichen, unterstützen sie die Entwicklung von Versuchsmodellen zur Untersuchung der komplexen regulatorischen Netzwerke, die an der Stoffwechselkontrolle beteiligt sind. Detaillierte Informationen über unsere verfügbaren PHKA2-Substrate erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.
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Na+/K+-ATPase α (Ser 943)

sc-24529
0.5 mg/0.1 ml
¥714.00
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Die Na+/K+-ATPase α (Ser 943) spielt eine entscheidende Rolle beim Ionentransport durch Zellmembranen und reguliert insbesondere Natrium- und Kaliumgradienten. Dieses Enzym weist eine einzigartige Phosphorylierungsdynamik an Ser 943 auf, die seine Aktivität und Stabilität beeinflusst. Die Interaktion mit ATP ist durch eine schnelle Kinetik gekennzeichnet, die einen effizienten Ionenaustausch ermöglicht. Seine Konformationsflexibilität ermöglicht unterschiedliche Bindungsinteraktionen mit verschiedenen Substraten, was zu seinen regulatorischen Funktionen in der zellulären Homöostase beiträgt.