Olfr320-Inhibitoren umfassen eine Vielzahl chemischer Verbindungen, die mit dem Rezeptor auf eine Weise interagieren, die seine Fähigkeit, an seine natürlichen Liganden zu binden oder von ihnen aktiviert zu werden, beeinträchtigt. Es ist bekannt, dass bestimmte Schwermetallsalze wie Zink, Kupfer, Cadmium und Quecksilber die Funktion des Rezeptors beeinträchtigen, indem sie sich an die Rezeptorstellen binden, diese entweder blockieren oder ihre Form verändern und so die richtige Interaktion mit aktivierenden Molekülen verhindern. Die Bindung dieser Metallionen ist oft unspezifisch, aber aufgrund ihrer Affinität können sie die funktionelle Aktivität von Olfr320 wirksam hemmen. Einige Metallverbindungen, insbesondere quecksilberorganische Derivate, können starke kovalente Bindungen mit spezifischen Aminosäureresten innerhalb des Rezeptorproteins eingehen, was zu einer dauerhaften Inaktivierung und einem Funktionsverlust führt.
Neben den Schwermetallen sind auch andere organische Moleküle in der Lage, Olfr320 zu hemmen. Bestimmte Verbindungen, die für ihre rezeptorblockierenden Eigenschaften bekannt sind, könnten die aktiven Stellen von Olfr320 konkurrierend besetzen und so die olfaktorische Aktivierung verhindern. Ebenso könnten einige Verbindungen den normalen Aktivierungsprozess von Olfr320 durch allosterische Modulation beeinträchtigen, die die Reaktion des Rezeptors auf seine Liganden verändert, ohne direkt an der Bindungsstelle zu konkurrieren. Alkaloide können auch als kompetitive Antagonisten wirken, indem sie dieselben Stellen besetzen, an die die natürlichen Liganden des Rezeptors binden würden, und so seine Funktion direkt hemmen. Andere Verbindungen üben ihre hemmende Wirkung über andere Mechanismen aus, einschließlich der Bindung an exponierte Stellen und möglicher Konformationsänderungen in der Rezeptorstruktur, wodurch ihre Funktion beeinträchtigt wird.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | ¥542.00 | ||
Diese Verbindung kann sich an die Rezeptorstelle von Olfr320 binden und diese blockieren, wodurch ihre Aktivierung durch Geruchsmoleküle verhindert wird. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | ¥519.00 ¥1376.00 ¥2132.00 | 3 | |
Kupferionen können in ähnlicher Weise an Geruchsrezeptoren wie Olfr320 binden, was zu einer Hemmung führt, indem die Interaktion mit aktivierenden Liganden verhindert wird. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | ¥632.00 ¥2065.00 ¥3971.00 | 1 | |
Cadmium kann mit essenziellen Metallen an der Rezeptorstelle konkurrieren und so die Fähigkeit von Olfr320 hemmen, sich mit seinen spezifischen Liganden zu verbinden. | ||||||
Silver nitrate | 7761-88-8 | sc-203378 sc-203378A sc-203378B | 25 g 100 g 500 g | ¥1286.00 ¥4265.00 ¥12196.00 | 1 | |
Silberionen können an Sulfhydrylgruppen in Proteinen binden, was die Konfiguration von Olfr320 verändern und die Aktivierung hemmen kann. | ||||||
Quinine | 130-95-0 | sc-212616 sc-212616A sc-212616B sc-212616C sc-212616D | 1 g 5 g 10 g 25 g 50 g | ¥891.00 ¥1173.00 ¥1873.00 ¥3994.00 ¥6453.00 | 1 | |
Chinin ist dafür bekannt, dass es an verschiedene Rezeptoren bindet und diese blockiert, und könnte die Bindungsstelle von Olfr320 kompetitiv hemmen. | ||||||
Lidocaine | 137-58-6 | sc-204056 sc-204056A | 50 mg 1 g | ¥575.00 ¥1478.00 | ||
Kann mit Rezeptorproteinen interagieren und möglicherweise die Funktion von Olfr320 durch allosterische Modulation hemmen. | ||||||
(+)-Bicuculline | 485-49-4 | sc-202498 sc-202498A | 50 mg 250 mg | ¥925.00 ¥3170.00 | ||
Diese Verbindung ist ein kompetitiver Antagonist für bestimmte Rezeptoren und könnte Olfr320 hemmen, indem es das aktive Zentrum des Rezeptors blockiert. | ||||||
Methylene blue | 61-73-4 | sc-215381B sc-215381 sc-215381A | 25 g 100 g 500 g | ¥485.00 ¥1173.00 ¥3700.00 | 3 | |
Diese Verbindung kann sich in Nukleinsäuren einlagern und an exponierte Stellen von Proteinen wie Olfr320 binden, wodurch deren Funktion gehemmt wird. | ||||||