OASL2 Inhibitoren

Gängige OASL2 Inhibitors sind unter underem Zinc CAS 7440-66-6, Lead CAS 7439-92-1, Suramin sodium CAS 129-46-4, Ribavirin CAS 36791-04-5 und Chloroquine CAS 54-05-7.

Chemische Inhibitoren von OASL2 funktionieren durch verschiedene molekulare Wechselwirkungen, die zur Hemmung der enzymatischen oder bindenden Aktivitäten des Proteins führen. Zn2+, Cu2+, Hg2+, Pb2+ und Cd2+ sind Metallionen, die die Funktion von OASL2 durch verschiedene Mechanismen stören können. Zn2+ kann sich an die Oligoadenylat-Synthetase-Domäne binden, die für die enzymatische Aktivität des Proteins entscheidend ist, und so seine Funktion direkt hemmen. In ähnlicher Weise konkurriert Cu2+ mit essentiellen Metallionen um Bindungsstellen auf OASL2 und stört so dessen enzymatische Aktivität. Hg2+-Ionen können sich an Thiolgruppen im aktiven Zentrum von OASL2 binden, was zu einem Verlust der enzymatischen Funktion führt, während Pb2+ die RNA-Bindungskapazität von OASL2 beeinträchtigt und so seine Funktion hemmt. Cd2+ kann ebenso wie Zn2+ und Cu2+ notwendige Metall-Cofaktoren im katalytischen Zentrum verdrängen, was zu einer Hemmung der Aktivität von OASL2 führt.

Suramin, ein unspezifisches Bindemittel für nukleotidbindende Proteine, kann OASL2 hemmen, indem es möglicherweise seine Aktivität durch unspezifische Wechselwirkungen blockiert. Polyanionen, hier in Form von Polyacrylsäure, können sich an die RNA-Bindungsdomäne von OASL2 binden und so seine Interaktion mit funktionellen RNAs behindern, die für die Aktivität des Proteins wesentlich ist. Ribavirin, das das RNA-Substrat von OASL2 nachahmt, kann zu einer kompetitiven Hemmung führen, die das Protein daran hindert, mit seinem eigentlichen RNA-Substrat richtig zu interagieren. Chloroquin und Hydroxychloroquin können den endosomalen pH-Wert erhöhen, was wiederum die RNA-Bindung oder die katalytische Funktion von OASL2 in diesen Zellkompartimenten beeinträchtigen kann. Ebselen kann durch Bindung an Cysteinreste die Struktur und Funktion des Proteins stören, was zu einer Hemmung führt.