Date published: 2025-9-8

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NOS1 Substraten

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von NOS1-Substraten für verschiedene Anwendungen an. NOS1-Substrate, kritische Komponenten in biochemischen Prozessen, sind für die Untersuchung der Mechanismen des Enzyms Stickstoffmonoxid-Synthase (NOS1) unerlässlich. Diese Substrate, in der Regel Aminosäuren oder Analoga, sind an den katalytischen Prozessen beteiligt, die die Umwandlung von L-Arginin in Stickstoffmonoxid und Citrullin erleichtern, eine wesentliche Reaktion bei der zellulären Signalübertragung und Homöostase. Die Forschung mit NOS1-Substraten bietet tiefe Einblicke in die Enzymaktivität und -regulierung und hilft, die grundlegenden Prinzipien der Enzymkinetik und -interaktion zu untersuchen. Wissenschaftler nutzen diese Substrate, um die genauen Mechanismen von NOS1 zu erforschen und unser Verständnis des enzymatischen Verhaltens unter verschiedenen Bedingungen zu verbessern. Die Verfügbarkeit verschiedener NOS1-Substrate ermöglicht es den Forschern, eine breite Palette von Experimenten durchzuführen, von der Untersuchung der Bindungsaffinität und Spezifität des Enzyms bis zur Erforschung der Auswirkungen verschiedener Substratmodifikationen auf die NOS1-Aktivität. Diese Forschung ist von zentraler Bedeutung im breiteren Kontext der Biochemie und Molekularbiologie, wo das Verständnis von Enzym-Substrat-Interaktionen entscheidend für die Entwicklung innovativer Ansätze zur Beeinflussung biochemischer Prozesse ist. Darüber hinaus tragen die aus Studien mit NOS1-Substraten gewonnenen Erkenntnisse zur Entwicklung neuartiger experimenteller Techniken und Werkzeuge bei, die die Präzision und den Umfang der biochemischen Forschung verbessern. Detaillierte Informationen über unsere verfügbaren NOS1-Substrate erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.

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ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

N-Cyclopropyl-N′-hydroxyguanidine hydrochloride

551935-92-3sc-222000
sc-222000A
1 mg
5 mg
¥338.00
¥812.00
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N-Cyclopropyl-N'-hydroxyguanidinhydrochlorid zeigt einzigartige Wechselwirkungen mit NOS1, vor allem durch seine Fähigkeit, Enzymkonformationen über hydrophobe und elektrostatische Wechselwirkungen zu stabilisieren. Die Cyclopropylgruppe stellt ein deutliches sterisches Hindernis dar, das die Substratausrichtung und die Bindungsaffinität beeinflusst. Darüber hinaus verbessert die Hydroxylgruppe die Löslichkeit und kann intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen erleichtern, die möglicherweise die Reaktionskinetik modulieren und die katalytische Effizienz des Enzyms bei der Stickoxidproduktion verändern.