MLEC Inhibitoren

Gängige MLEC Inhibitors sind unter underem Castanospermine CAS 79831-76-8, Swainsonine CAS 72741-87-8, Deoxynojirimycin CAS 19130-96-2, Deoxymannojirimycin hydrochloride CAS 84444-90-6 und Kifunensine CAS 109944-15-2.

Chemische Inhibitoren von MLEC können ihre hemmende Wirkung über verschiedene Wirkungsweisen entfalten, die sich in erster Linie auf die Störung der für die Funktion von MLEC entscheidenden Glykoproteininteraktionen und -verarbeitung konzentrieren. Allosamidin, ein Chitinase-Inhibitor, kann die Bindungsfähigkeit von MLEC hemmen, indem er die Aktivität von Chitinase, einem Enzym, das mit der Lektin-Domäne von MLEC verbunden sein könnte, reduziert. Diese Hemmung kann zu veränderten, aus Chitin gewonnenen Substraten führen, die potenzielle Liganden für MLEC sind, wodurch dessen Fähigkeit, effektiv zu binden, verringert wird. In ähnlicher Weise kann Castanospermin, ein Iminozucker, der Glykosidasen hemmt, die kohlenhydratbindenden Domänen von MLEC beeinflussen, indem es die Glykosidverarbeitungswege verändert. Diese Veränderung kann die Interaktion von MLEC mit seinen Glykoprotein-Zielen behindern. Swainsonin, ein weiterer Hemmstoff, der auf die Mannosidase II abzielt, kann zu falsch verarbeiteten Glykoproteinen führen, was die Erkennung und Bindung von MLECs Glykoprotein-Zielen beeinträchtigt. Deoxynojirimycin und Deoxymannojirimycin, beides Glykosidase-Inhibitoren, können die strukturelle Integrität von Glykoproteinen, an die MLEC bindet, verändern und so die funktionelle Aktivität von MLEC durch die Störung der Glykoproteinsynthese oder -verarbeitung verringern.

Im zweiten Absatz werden weitere Inhibitoren erörtert, die die Funktion von MLEC beeinträchtigen können, indem sie auf die Glykoproteinsynthese und -verarbeitung abzielen. Kifunensin, ein Inhibitor der Mannosidase I, kann die Reifung von Glykoproteinen beeinflussen und damit die Fähigkeit von MLEC zur Interaktion mit diesen Molekülen beeinträchtigen. 1-Deoxymannojirimycin unterbricht durch Hemmung der α-Mannosidase die Synthese von Glykoproteinen und deren ordnungsgemäße Verarbeitung, die für die Kohlenhydraterkennung von MLEC wesentlich ist. Celgosivir, ein α-Glucosidase-I-Hemmer, behindert die Faltung von N-gebundenen Glykoproteinen, die von MLEC erkannt und gebunden werden. Salacinol, ein weiterer Glucosidase-Inhibitor, kann das Glykosylierungsmuster von Proteinen verändern und dadurch die Bindungsaktivität von MLEC hemmen. Fumagillin hemmt die Methionin-Aminopeptidase-2 und beeinflusst damit die Produktion von Proteinen, mit denen MLEC interagiert. Tunicamycin verhindert die N-gebundene Glykosylierung, die ein entscheidender Prozess für die Proteine ist, die MLEC erkennt, und hemmt somit die Fähigkeit von MLEC, diese Glykoproteine zu binden. Schließlich hemmt Bouvardin den Elongationsfaktor 2, der für die Proteinsynthese von entscheidender Bedeutung ist, wodurch die Synthese von Glykoproteinen, an die MLEC bindet, möglicherweise reduziert wird, wodurch die funktionellen Interaktionen von MLEC eingeschränkt werden.