Chemische Inhibitoren von mKIAA1853 zielen auf die Funktion des Proteins ab, indem sie die Mikrotubuli-Dynamik stören, eine entscheidende Komponente zellulärer Prozesse wie der Zellteilung. Paclitaxel, eine Chemikalie, von der bekannt ist, dass sie Mikrotubuli stabilisiert, verhindert deren Abbau und kann somit mKIAA1853 hemmen, wenn das Protein für seine Funktion auf die dynamische Instabilität der Mikrotubuli angewiesen ist. In ähnlicher Weise binden Medikamente wie Colchicin, Vincristin, Vinblastin und Podophyllotoxin an Tubulin, den Baustein der Mikrotubuli, und hemmen dessen Polymerisation. Diese Wirkung kann zu einer funktionellen Hemmung von mKIAA1853 führen, wenn es an der Regulierung oder Aufrechterhaltung des Mikrotubuli-Aufbaus beteiligt ist. Nocodazol, ein weiterer Inhibitor, unterbricht die Mikrotubuli-Polymerisation, was darauf hindeutet, dass die Funktion von mKIAA1853 wirksam gehemmt werden kann, wenn seine Rolle mit von Mikrotubuli abhängigen zellulären Prozessen verwoben ist.
Darüber hinaus greifen Eribulin und Combretastatin A4 gezielt in die Mikrotubuli-Dynamik ein, indem sie die Wachstumsphase der Mikrotubuli hemmen bzw. die Tubulin-Polymerisation an der Colchicin-Bindungsstelle unterbrechen. Dies kann die Funktion von mKIAA1853 beeinträchtigen, wenn es mit der Verlängerung der Mikrotubuli oder der Spindelfunktion während der Zellteilung zusammenhängt. Griseofulvin und Noscapin verändern die Tubulinkonformation und -dynamik, was zu einer Hemmung der Aktivität von mKIAA1853 führen kann, wenn diese von der korrekten Mikrotubuli-Funktion und der mitotischen Spindelbildung abhängig ist. Darüber hinaus können Chemikalien wie S-Trityl-L-Cystein, das das mitotische Kinesin Eg5 hemmt, das für die Bipolarität der Spindel unerlässlich ist, zur Hemmung von mKIAA1853 führen, wenn es eine Rolle beim Aufbau oder der Funktion der Spindel spielt. Schließlich kann Dolastatin 10, das durch Hemmung der Tubulinpolymerisation einen mitotischen Stillstand bewirkt, ein weiterer Inhibitor von mKIAA1853 sein, wenn das Protein an Mikrotubuli und Zellteilungsprozessen beteiligt ist.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Taxol | 33069-62-4 | sc-201439D sc-201439 sc-201439A sc-201439E sc-201439B sc-201439C | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g | ¥463.00 ¥835.00 ¥2493.00 ¥2787.00 ¥8326.00 ¥13764.00 | 39 | |
Paclitaxel stabilisiert Mikrotubuli und verhindert deren Abbau, was die Funktion von mKIAA1853 hemmen könnte, wenn das Protein an der Mikrotubuli-Dynamik beteiligt ist, wie z. B. der Spindelbildung während der Zellteilung. | ||||||
Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | ¥1128.00 ¥3622.00 ¥25824.00 ¥50588.00 ¥205411.00 ¥392038.00 | 3 | |
Colchicin bindet an Tubulin und hemmt dessen Polymerisation, was mKIAA1853 hemmen könnte, indem es die Mikrotubuli-Funktionen stört, die das Protein möglicherweise reguliert. | ||||||
Vinblastine | 865-21-4 | sc-491749 sc-491749A sc-491749B sc-491749C sc-491749D | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g | ¥1151.00 ¥2651.00 ¥5178.00 ¥19732.00 ¥33372.00 | 4 | |
Vinblastin stört die Mikrotubuli-Bildung, indem es an Tubulin bindet. Die Hemmung von Mikrotubuli könnte mKIAA1853 hemmen, wenn die Funktion des Proteins mit dem Aufbau oder der Aufrechterhaltung von Mikrotubuli zusammenhängt. | ||||||
Nocodazole | 31430-18-9 | sc-3518B sc-3518 sc-3518C sc-3518A | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | ¥666.00 ¥959.00 ¥1613.00 ¥2787.00 | 38 | |
Nocodazol unterbricht die Mikrotubuli-Polymerisation. Wenn mKIAA1853 eine Rolle bei mikrotubuliabhängigen zellulären Prozessen spielt, kann die Wirkung von Nocodazol die Funktion des Proteins hemmen. | ||||||
Eribulin | 253128-41-5 | sc-507547 | 5 mg | ¥9759.00 | ||
Eribulin hemmt die Wachstumsphase der Mikrotubuli, ohne die Verkürzungsphase zu beeinflussen, und hemmt somit möglicherweise mKIAA1853, wenn es an der Mikrotubuli-Dynamik beteiligt ist. | ||||||
Podophyllotoxin | 518-28-5 | sc-204853 | 100 mg | ¥948.00 | 1 | |
Podophyllotoxin hemmt die Tubulinpolymerisation, was die Funktion von mKIAA1853 hemmen könnte, wenn das Protein an Prozessen beteiligt ist, die vom Zusammenbau von Mikrotubuli abhängen. | ||||||
Griseofulvin | 126-07-8 | sc-202171A sc-202171 sc-202171B | 5 mg 25 mg 100 mg | ¥959.00 ¥2482.00 ¥6747.00 | 4 | |
Griseofulvin stört die Mikrotubuli-Funktion, indem es die mitotische Spindelbildung beeinträchtigt. Wenn mKIAA1853 eine Rolle bei der Spindeldynamik spielt, würde die Wirkung von Griseofulvin die Funktion des Proteins hemmen. | ||||||
Noscapine | 128-62-1 | sc-219418 | 10 mg | ¥1151.00 | ||
Noscapin verändert die Tubulinkonformation und beeinträchtigt die Mikrotubuli-Dynamik, wodurch mKIAA1853 möglicherweise gehemmt wird, wenn das Protein an mikrotubuli-basierten zellulären Prozessen beteiligt ist. | ||||||
S-Trityl-L-cysteine | 2799-07-7 | sc-202799 sc-202799A | 1 g 5 g | ¥361.00 ¥745.00 | 6 | |
S-Trityl-L-Cystein hemmt spezifisch das mitotische Kinesin Eg5, das für die Bipolarität der Spindel unerlässlich ist. Wenn mKIAA1853 an der Spindelmontage oder -funktion beteiligt ist, könnte die Hemmung von Eg5 durch S-Trityl-L-Cystein zu einer funktionellen Hemmung von mKIAA1853 führen. | ||||||
Dolastatin 10 | 110417-88-4 | sc-507413 | 5 mg | ¥11056.00 | ||
Dolastatin 10 hemmt die Tubulinpolymerisation und führt zu einem mitotischen Stillstand. Diese Wirkung könnte mKIAA1853 hemmen, wenn die Funktion des Proteins mit Mikrotubuli und Zellteilungsprozessen zusammenhängt. | ||||||