MBLAC1 Inhibitoren

Gängige MBLAC1 Inhibitors sind unter underem Lead(II) Acetate CAS 301-04-2, Cadmium chloride, anhydrous CAS 10108-64-2, Zinc CAS 7440-66-6, Copper(II) sulfate CAS 7758-98-7 und Manganese(II) chloride beads CAS 7773-01-5.

Chemische Inhibitoren von MBLAC1 wirken durch verschiedene Wechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Proteins und essenziellen Metallionen, wodurch die normale Funktion des Enzyms gestört wird. Bleiacetat hemmt MBLAC1, indem es auf die Metallbindungsstelle abzielt, die für die katalytische Wirkung des Enzyms von zentraler Bedeutung ist. Durch diese Bindung wird die notwendige enzymatische Aktivität verhindert. In ähnlicher Weise interagiert Quecksilber(II)-chlorid mit den Thiolgruppen im aktiven Zentrum von MBLAC1 und bewirkt Konformationsänderungen, die zu einer Abnahme der Enzymaktivität führen. Cadmiumchlorid hemmt die Aktivität des Enzyms durch die Verdrängung des Zink-Ions, eines wesentlichen Cofaktors für die Metallo-Beta-Lactamase-Funktion von MBLAC1, und behindert dadurch direkt die Aktivität des Enzyms. Zinksulfat kann zu einer Überladung mit Zinkionen führen, was eine Fehlallokation von MBLAC1 und damit eine Hemmung zur Folge hat.

Darüber hinaus üben Kupfer(II)-sulfat und Silbernitrat ihre hemmende Wirkung auf MBLAC1 aus, indem sie an das aktive Zentrum des Enzyms binden und so den zinkabhängigen katalytischen Mechanismus stören bzw. zur Inaktivierung des Enzyms führen. Mangan(II)-chlorid und Kobalt(II)-chlorid hemmen MBLAC1, indem sie das katalytische Zinkion ersetzen, die Struktur des Enzyms verändern und die Substratbindung und Katalyse beeinträchtigen. Natriumarsenit bildet stabile dreiwertige Komplexe mit vicinalen Dithiolen in MBLAC1, die die Funktion des Enzyms beeinträchtigen. Nickel(II)-chlorid bindet ebenfalls an das aktive Zentrum von MBLAC1, ersetzt das Zinkion und verhindert eine normale Enzymaktivität. Chrom(III)-chlorid und Bismut(III)-chlorid hemmen MBLAC1 durch Bindung an das aktive Zentrum bzw. durch Wechselwirkung mit essenziellen Thiolgruppen, was zu Veränderungen in der Enzymstruktur führt und die Zugänglichkeit des Substrats verringert, was die katalytische Aktivität von MBLAC1 behindert.